Diapositives sobre Biomolècules: Les proteïnes. El Pdf, un material de Biologia per Batxillerat, explora les biomolècules, centrant-se en les proteïnes, els aminoàcids, l'enllaç peptídic i les diverses estructures proteiques, així com les seves propietats, funcions i classificació detallada.
See more29 Pages


Unlock the full PDF for free
Sign up to get full access to the document and start transforming it with AI.
Bloc 1: Bioquímica Biologia - 1r de Batxillerat
Les proteïnes són nutrients fonamentals per a l'ésser humà, ja que són les úniques que proporcionen nitrogen. Es troben en abundancia ren tots els éssers vius i tenen una enorme importancia biologica, ja que exerceixen un gran nombre de funcions. Es formen per polimerització de monomers d'aminoacids. Les llargues cadenes d'aminoacids es pleguen en una gran diversitat de formes. Les proteïnes o pròtids són biomolecules organiques lineals, compostes per C, O, H i N, i, en menor proporció, P i S. La paraula proteïna procedeix del grec proteis, que significa 'primer'. Sabries dir per què són primeres?
Un monòmer és una molécula de mas- sa molecular petita que està unida a al- tres monòmers, de vegades centenars o milers, per mitjà d'enllaços químics, generalment covalents, formant macro- molecules anomenades polímers. Monomers Polimerització Polímers
Son els constituents basics dels peptids i proteïnes. N'hi ha vint i estan codificats en l'ADN i son els mateixos per a tots els éssers vius.
Àtom d'hidrogen H Àtom de carboni La molécula de l'aminoacid consta d'un carboni central, anomenat carboni alfa (Ca), al qual s'uneix un H, un grup carboxil (-COOH), un grup amino (-NH2) i un radical (R), que és diferent en cada aminoacid. H2N Ca COOH Grup amino Grup carboxil R Grup de cadena lateral
Una primera forma de classificació en funció de la seva obtenció i requeriment és la següent:
Els aminoacids es classifiquen, també, segons el seu grup radical en els següents:
Neutres Apolars Polars Àcids Bàsics Alanina Glicina Serina Valina Treonina Leucina Cisteïna Aspàrtic Glutàmic Arginina Lisina Histidina Isoleucina Tirosina Fenilalanina Asparagina Metionina Glutamina Prolina Triptòfan
Segons el seu grup radical en els següents:
Àcid Aspàrtic (Asp) D COO- 1 H-C-CH2-C 1 NHẸ O Àcid glutàmic (Glu) E COO- H-C-CH2-CH2-C 1 NH3 O O
Lisina (Lys) K COO 1 H-C-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 NHÀ Arginina (Arg) R COO H-C-CH2-CH2-CH2-NH-C NH3 NH2 NH} Histidina (His) H COO- 1 H-C-CH2 - NH3 -NH+ N H
Glicina (Gly) G NH3 Alanina (Ala) A COO- 1 H-C-CH3 1 NHÀ Valina (Val) V COO- CH3 1 H-C-CH NHÀ CH3 Isoleucina (Ile) 1 COO- CH3 H-C-C-CH2-CH3 NH3 H Metionina (Met) M COO- H-C-CH2-CH2-S-CH3 NH3 Prolina (Pro) P COO- 1 H-C-CH2 NHÀ-CH2 CH2 Leucina (Leu) L COO- H-C-CH2-CH NHÀ CH3 CH3
Fenilalanina (Phe) F COO- 1 H-C-CH2 NHỊ Triptòfan (Trp) W COO 1 H-C-CH2 1 NH3 ZI
Serina (Ser) S COO- H-C-CH2-OH NH3 Tirosina (Tyr) Y COO 1 H-C-CH2 1 NH3 OH Glutamina (GIn) Q COO H-C-CH2-CH2-C NHỜ NH2 Treonina (Thr) T - OH COO- H H-C-C-CH3 1 NHỊ Cisteïna (Cys) C COO H-C-CH2-SH NHÀ Asparagina (Asn) N COO- H-C-CH2-C - NHÀ O NH2 O COO- H-C-H
Els aminoacids son molecules de baix pes molecular solubles en aigua, cristal-lins, incolors i sòlids, ja que el seu punt de fusió és elevat (habitualment sol ser superior a 200 ℃) i presenten activitat optica i comportament amfòter.
El Ca dels aminoacids, excepte en el cas de la glicina, és un carboni asimetric. Per això els aminoacids poden presentar dues configuracions diferents: configuració L si el grup -NH2 està a l'esquerra i configuració D si està a la dreta. Això els hi ofereix activitat optica. D aminoàcid OH I C=0 L aminoacid OH I C=0 I - H-C-NH2 HON-C-H - R R
En una dissolució aquosa, els aminoacids mostren un comportament amfoter, és a dir, actuen com a acids o com a bases depenent del pH de la dissolució, ja que tenen un grup carboxil que pot cedir protons (H+) actuant així com acid i un grup amino que pot captar protons (H+) actuant així com a base. A causa d'aquest comportament, els aminoacids mantenen constant el pH del medi, tenen efecte amortidor o efecte tampó. D'aquesta manera, veiem que: · Davant un descens d'H+ (medi basic): el grup carboxil, -COOH, allibera protons i queda -Coo . · Davant d'un augment d'H+ (medi acid): el grup amino, -NH2, capta protons i queda -NH+3. · En dissolucions aquoses neutres: els aminoacids s'ionitzen doblement i apareix la forma dipolar. zwitterió o forma dipolar NH2-CH-COOH 1 NH3-CH-COO I R doble ionització R con COOP COOH - - + K1 I K2 H3N-C-H H3N-C-H H2N-C-H 1 R 1 I R zwitterió R pH àcid t [H+] PH neutre [H+]~[OH-] £ pH basic I [H+]
L'enllaç peptídic és la forma d'unió dels aminoacids per formar polimers. H H H H H O H o N C C N C C H O H o R. R, Aminoacid 1 + Aminoacid 2 Quan reacciona el grup carboxil terminal d'un aminoàcid amb el grup amino terminal de l'aminoacid es forma un enllaç peptídic i es desprèn una molécula d' aigua. L'existència d'un radical amino en un extrem i un radical carboxil en l'altre permet allargar el compost inicial per polimerització amb nous aminoacids donant lloc a llargues cadenes que presentaran un extrem N-terminal (N-t) i un altre C-terminal (C-t). Cada peptid s'escriu convencionalment d'esquerra a dreta començant per l'extrem N-t i acabant per l'extrem C-t. OH CH3 CH3 CH 1 Extrem N terminal CH2OH H H H CH2 H CH3 H CH2 + H3N-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-COO 1 1 ǁ H O H 0 HŐ H =C 一 工 Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina Nom: Seril-Glicil-Tirosil-Alanil-Leucina H H H 0 H c C H 0 H N C c R. H 0 H R Dipèptid + Aigua Els pèptids es lle- geixen d'esquerra a dreta, de l'extrem N-t a l'extrem C-t. - - - Extrem C terminal N 0
Els pèptids són compostos formats per la unió d' aminoacids mitjançant un enllaç pep- tídic. Segons el nombre d'aminoacids que s'uneixen parlem de:
Moltes substàncies naturals importants són pèptids, és el cas de:
H.N Phe Val Leu Ala Asn Tyr Glu Gin Val Leu His Leu Val Leu Cys His Glu Cys Arg S Gly HẸN S Gly Gly S COOH Asn Cys Phe Tyr Cys Phe Asn Glu Thr S Tyr Ser Leu Thr Ile Gin Cys Pro Tyr Leu Lys Thr COOH Cadena A 21 aminoacids Insulina humana. Ile Val Cys Gin Glu S Ser Gly Ser S Cadena B 30 aminoacids
Les proteïnes són molécules específiques que se sintetitzen sota les ordres de l'ADN i són les responsables de les características i funcions dels éssers vius. Les proteïnes adopten una determinada configuració espacial mitjançant el plegament de les cadenes peptídiques que les formen, a causa de les càrregues que presenten els radicals dels aminoacids que les formen i a l'enllaç peptídic. La seva funció dependrà d'aquesta disposició espacial o conformació. En aquestes estructures tridimensionals distingim quatre nivells diferents de complexitat creixent, cadascun dels nivells superiors conté els anteriors.
Primary structure Secondary structure Tertiary structure Quaternary structure Lys Lys Gly Gly Leu Val Ala His Amino acid residues & Helix Polypeptide chain Assembled subunits Aminoácidos Hoja plegada Hélice alfa Y Hoja plegada Hélice alfa 1
L'estructura primària és la sequència lineal d'aminoacids que formen la proteïna des de l'extrem N-t (amino) al C-t (carboxil). Aquesta sequencia, determinada geneticament, depenen la resta de nivells i la funció de la proteïna. L'estructura primaria es manté estable mitjançant un enllaç peptídic entre els aminoacids que la formen. El nombre d'aminoacids que forma aquesta cadena oscil·la entre 80 i 300. SH OH - - CH2 CH2 I I-Z O=0 C- C I C Z-I 0=0 I-0-6 Z-I =O I-O-I Z-I H ǁ CH3 0 Glicina Alanina Cisteïna Glicina Serina I-O-I Z-I 0=0 - I -C
Aquesta estructura la determina la disposició a l'espai de l'estructura primaria estabilitzada per la formació de ponts d'hidrogen. Els tipus més comuns d'estructura secundaria son: helix a i conformació @ o lamina plegada.
Co7 Ca5 Ca6 Ca4 C 3 Ca1 Ca.2 R O C R C O R R C C R C. C~ N N H N H H H H H 1 H H R C R C =( R R C H N C N H - 1 H H H H H 1 H H N V- R C O H 1 N H