Proteínas: clasificación, estructura y metabolismo en Instituto Superior Fp

Índice

1. Clasificación 3 1.1. Aminoácidos 4 1.2. Proteínas 5 3. Digestión, absorción y metabolismo de las proteínas 7 3.1. Digestión 7 3.2. Absorción 8 3.3. Recambio proteico y balance de nitrógeno 9 3.4. Calidad biológica de las proteínas 10 4. Funciones de las proteínas 12 5. Necesidades de proteínas 14

Introducción a las Proteínas

Las proteínas son las moléculas que desempeñan un mayor número de funciones en los seres vivos. Son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteína se encuentran presentes fósforo, hierro, magnesio y cobre, entre otros elementos.

Clasificación de las Proteínas

Las proteínas pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y que serían, por tanto, los monómeros. Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. La unión de un cierto número de aminoácidos da lugar a un péptido.

• Si el número de aminoácidos que forman la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido.
• Si es superior a 10 se llama polipéptido.
• Si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.

Una proteína media está formada por 100-200 aminoácidos. Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. En función de esta configuración tridimensional sus propiedades pueden ser totalmente diferentes. Las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.

Aminoácidos

Los aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (- COOH) se unen a un carbono a (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).

LOS AMINOÁCIDOS SE PUEDEN UNIR POR ENLACES PEPTÍDICOS R O Dos aminoácidos C - + ₫ O + Eliminación de una molécula de agua + H,O Enlace peptídico + ... Formación del enlace CO-NH Extremo amino Extremo carboxilo

Algunos de ellos se consideran aminoácidos esenciales, que el cuerpo humano no puede generar por sí solo, por lo que deben ser ingeridos a través de la dieta. Se han descrito estos aminoácidos esenciales: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina. Hay otros aminoácidos como la arginina y la cisteína que se consideran "condicionalmente esenciales": son producidos usualmente en cantidades adecuadas por síntesis endógena, pero se requieren de forma exógena (en la dieta) bajo determinadas circunstancias.

Los aminoácidos no esenciales pueden ser sintetizados, aunque las rutas para su obtención suelen ser largas y energeticamente costosas. Por ejemplo, los seres humanos pueden sintetizar alanina a partir de piruvato.

Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales se dice que es de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.

Estructura de las Proteínas

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace diferente a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos (el número de aminoácidos y el orden en que se enlazan): la estructura primaria de la proteína. Esta estructura primaria es determinante en la función que cumplirá después; por ejemplo, las proteínas estructurales (como aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establecen enlaces químicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que forman.

La secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones mediante el plegamiento del polímero lineal, a través de la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. La forma en que se pliega la cadena condiciona la estructura secundaria. Además, las proteínas adoptan distintas posiciones en el espacio, determinando una estructura terciaria. Esta estructura terciaria es la responsable directa de la actividad biológica de la proteína. Por otra parte, las proteínas no se componen, en su mayoría, de una única cadena de aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas (o monómeros) para formar unidades multiméricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las proteínas: la agrupación de varias cadenas de aminoácidos (o polipéptidos) en complejos macromoleculares mayores.

Niveles de organización de las proteínas Estruct. primaria Estruct. secundaria Estruct. terciaria Estruct. cuaternaria Lys Lys Gly Gly Leu Val Ala His Aminoácidos Hélice alfa Cadena polipeptídica Subunidades ensambladas

En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre sí, bien con otros grupos de biomoléculas (proteoglicanos, lipoproteínas, etc.) para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen un carácter permanente.

Las proteínas, por otra parte, presentan las siguientes propiedades:

• Especificidad: cada proteína lleva a cabo una determinada función, debido a que posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia. Un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
• Desnaturalización: cuando las proteínas se desnaturalizan pierden su estructura superior (secundaria, terciaria y cuaternaria). Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación: un polímero abierto sin ninguna estructura fija. Una proteína soluble en agua se vuelve insoluble al desnaturalizarse y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura o variaciones del pH.

Esto es lo que le ocurre, por ejemplo, a la clara del huevo (que contiene la proteína albúmina) cuando éste se cocina En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

Digestión, Absorción y Metabolismo de las Proteínas

Para poder ser absorbidas las proteínas de la dieta necesitan ser digeridas en sus aminoácidos individuales, algo que ocurre en el tracto digestivo.

Digestión de Proteínas

Al contrario de lo que ocurre con los carbohidratos, no existe una digestión enzimática en la boca. Las proteínas de la comida se mastican, se machacan y se humedecen con la saliva, facilitando la deglución e incrementando la superficie de la proteína para una digestión más eficaz. Pero no se produce ninguna otra acción digestiva en la boca.

La digestión comienza cuando el alimento alcanza el estómago, donde la alta acidez del ácido clorhídrico causa la desnaturalización de las proteínas. Esto hace que los enzimas dispongan de un acceso más fácil para romperlas en polipéptidos más pequeños. En la hidrólisis de las proteínas en el estómago interviene la enzima pepsina. La gastrina es una hormona que estimula la liberación tanto de ácido clorhídrico como de pepsinógeno, un precursor de la pepsina. El hecho de pensar en comida o masticarla estimula que las células del estómago producen gastrina (además de otros factores como la distensión de las paredes del estómago). Al entrar en contacto con el ácido clorhídrico el pepsinógeno se convierte en su forma activa: la pepsina. Aunque la pepsina es en sí una proteína, no se desnaturaliza en presencia del ácido clorhídrico, ya que ha evolucionado para desempeñar su función de forma óptima en un entorno ácido. La pepsina activa comienza a hidrolizar las proteínas en aminoácidos y polipéptidos más cortos, que a continuación viajan hacia el intestino delgado.

En el intestino delgado el páncreas libera enzimas que descomponen las proteínas en oligopéptidos, tripéptidos, dipéptidos y aminoácidos simples. En primer lugar, la tripsina y la quimotripsina rompen los polipéptidos en secuencias específicas de aminoácidos (liberan pequeños péptidos, dipéptidos o tripéptidos). Hay además otras dos enzimas adicionales: la carboxipeptidasa y la aminopeptidasa. Estas dos enzimas van rompiendo aminoácidos individuales de los extremos de los pequeños péptidos, liberando finalmente aminoácidos individuales.

Absorción de Aminoácidos

Los aminoácidos individuales son absorbidos entonces por las células intestinales, a continuación son liberados al torrente sanguíneo y se dirigen hacia el hígado, desde donde se distribuyen a las diferentes partes del cuerpo que los necesitan.

Algunos aminoácidos se utilizan en las propias células intestinales como fuente energética o para el recambio tisular. Otros sufren transformaciones metabólicas antes de ser utilizados o liberados al torrente sanguíneo. Por tanto, los aminoácidos que llegan al hígado pueden no ser exactamente los mismos que se absorbieron en la mucosa intestinal. La reacción que experimentan los aminoácidos más frecuentemente es la transaminación, que consiste en la transferencia de un grupo amino del aminoácido a un a- cetoácido, convirtiéndose el aminoácido original en un cetoácido y el cetoácido en un aminoácido. La conversión de los aminoácidos en cetoácidos en muchos casos permite su utilización energética, ya que la mayoría de los cetoácidos se integran en las vías catabólicas de la glucosa (glucólisis y ciclo de Krebs). En el caso de los aminoácidos glucógenicos su transformación en cetoácidos permite la síntesis de glucosa. A la inversa, las reacciones de transaminación permiten la síntesis de los aminoácidos no esenciales a partir de los aminoácidos correspondientes.

Por tanto, el destino metabólico de los aminoácidos puede ser extraordinariamente complejo. Entre otros se puede citar:

• Utilización energética o gluconeogénica: la posibilidad de convertir los aminoácidos en glucosa es importante durante ayunos prolongados para mantener el nivel de glucosa en sangre. Bajo estas condiciones, las proteínas se rompen liberando los aminoácidos que son utilizados para generar glucosa.