Lezione su molecole biologiche e biologia cellulare

Documento su Lezione Molecole Biologiche, Cellule. Il Pdf, utile per studenti universitari di Biologia, approfondisce le molecole biologiche fondamentali e la biologia cellulare, con un focus su glucidi, lipidi, proteine e le caratteristiche di cellule procariotiche ed eucariotiche.

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Lezione 24/10
MOLECOLE BIOLOGICHE:
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GLUCIDI
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LIPIDI
Il gruppo funzionale è una parte della struttura di una molecola caratterizzata da specifici elementi
e da una struttura ben definita, che conferisce alla molecola una reattività specifica.
I vari gruppi funzionali sono:
-
ossidrile/alcolico (-OH): presente principalmente negli alcol
-
carbossilico (-COOH): caratteristico delle proteine
-
carbonilico (-CO): caratteristico di aldeidi (-COH) o chetoni (-CO)
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amminico (-𝑁𝐻
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): caratteristico delle proteine
-
fosfato (-𝐻
2
𝑃𝑂
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): acidi nucleici
-
sulfidrilico: (-SH)
La cellula è composta per il 70% del solvente acqua, il restante 30% è dato da un 95% di
composti organici e 5% da ioni
GLUCIDI/CARBOIDRATI
Si dividono in:
-
monosaccaridi [ n(𝐶𝐻
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𝑂)] da 3-7 atomi di C che a parità di numero di carboni si differenziano
grazie alla presenza di un carbonile aldeidico (alla fine della catena) o chetonico (in mezzo alla
catena). Un monosaccaride fondamentale è il glucosio (FORMULA STRUTTURALE!!) il cui
gruppo aldeidico reagisce con il quinto carbonio andando a creare configurazione 𝛼 o 𝛽 . Un
altro monosaccaride è il fruttosio.
-
disaccaridi: due monosaccaridi uniti da un legame glicosidico (covalente), possono essere
naturali (saccarosio=glucosio+fruttosio; lattosio=galattosio+glucosio), o prodotti di demolizione
dei polisaccaridi (maltosio=glucosio+glucosio; cellobiosio=glucosio+glucosio).
I disaccaridi vengono idrolizzati in presenza di acqua
-
polisaccaridi: cellulosa (n[Glu-Glu 𝛽 1-4]), amido (n[Glu-Glu 𝛼1-4]), glicogeno (n[Glu-Glu 𝛼1-4])
La cellulosa è il più abbondante tra i carboidrati, costituisce la maggior parte della parete
cellulare vegetale, l’amido è un carboidrato di riserva dei vegetali, viene accumulato in organuli
detti amiloplasti (amilosio: semplice; amilopectina: ramificato), il glicogeno è “l’amido animale”
e viene immagazzinato come fonte di energia soprattuto nel tessuto epatico e nelle cellule
muscolari.
LIPIDI
Sono insolubili nei solventi acquosi e hanno funzione di riserva energetica, formazione delle
membrane e del tessuto nervoso, e nel metabolismo per sintetizzare le vitamine (A, E), il
colesterolo e gli ormoni
-
ACIDI GRASSI: ca. 30, lunghe catene carbonio con numero pari di atomi di carbonio, divisi in
saturi (nessun doppio legame), animali e solidi; e insaturi (presenza di doppi legami), vegetali e
liquidi
Formula generale di un acido grasso: COOH-(𝐶𝐻
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-𝐶𝐻
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TRIGLICERIDI: i più abbondanti negli esseri viventi e sono una riserva di energia, è formato
dall’unione di una molecola di glicerolo + 3 acidi grassi
-
FOSFOLIPIDI: molecole anfipatiche, cioè hanno lunghe code apolari idrofobe, e una testa
polare idrofila, di conseguenza, immersi in mezzo acquoso, i fosfolipidi si dispongono in modo
da allontanare le code idrofobe dall’acqua, quindi le code saranno a contatto e le teste verso
l’esterno. Infatti le membrane biologiche sono costituite da un doppio strato di fosfolipidi.
C6H12O6
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Lezione 28/10
PROTEINE
Macromolecole complesse e altamente variabili, hanno funzione strutturale (citoscheletro) e
funzionale (enzimi, ormoni, di trasporto).
Sono composte da amminoacidi che si introducono per lo più con la dieta, che vengono
organizzati dal DNA in polipeptidi nel processo della sintesi proteica
PRINCIPALI FUNZIONI
-
catalisi enzimatica
-
trasporto e deposito: molte molecole di piccole dimensioni e alcuni ioni vengono trasportate da
proteine specifiche (es. l’emoglobina trasporta ossigeno nei globuli rossi, la mioglobina
trasporta l’ossigeno nei muscoli)
-
movimento coordinato: le proteine sono la componente principale del muscolo, che si contrae
a seguito di scivolamenti di due specie di filamenti proteici (filamenti sottili fatti di actina,
filamenti spessi fatti di miosina)
-
sostegno meccanico: il collageno permette la resistenza delle pelle
-
protezione immunitaria: anticorpi sono proteine
-
produzione e trasmissione degli impulsi nervosi: la risposta delle cellule nervose agli stimoli è
mediata da proteine con funzioni recettoriali
-
controllo della crescita e del differenziamento: le proteine posso attivare l’espressione di
determinate funzioni di alcune cellule
AMMINOACIDI (FORMULA DI STRUTTURA!!)
Gruppo amminico e gruppo carbossilico
In natura esistono 20 amminoacidi che si distinguono per il gruppo R
Gli amminoacidi hanno i gruppi funzionali in soluzioni a pH:
-
neutro, ioni dipolari cioè avrà -𝑁𝐻
%
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e -𝐶𝑂𝑂
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-
acido….
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basico…
Gli amminoacidi possono essere polari, non polari o elettricamente carichi
Il legame che unisce due amminoacidi si chiama LEGAME PEPTIDICO, che fa interagire l’OH del
gruppo carbossilico di un amminoacido con l’H del gruppo amminico dell’altro amminoacido
LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE DELLE PROTEINE
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Struttura primaria: successione degli amminoacidi legati
-
Struttura secondaria: formazione di ripiegamenti ad 𝛼-elica o 𝛽-foglietto, dati da legami
idrogeno H tra l’ossigeno O di un gruppo carbossilico e l’idrogeno H di un gruppo amminico di
due amminoacidi (per l’elica distanti tra loro di 4 posizioni sulla stessa catena, per il foglietto su
catene diverse o sulla stessa catena ripiegata)
-
Struttura terziaria: interazioni dei gruppi R attraverso legami H, interazioni idrofobiche, legami
ionici e ponti disolfuro
composti da gruppo carbossilico COOH e un gruppo amminico NH2

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Anteprima

Molecole Biologiche

Glucidi e Lipidi

Il gruppo funzionale è una parte della struttura di una molecola caratterizzata da specifici elementi e da una struttura ben definita, che conferisce alla molecola una reattività specifica.

I vari gruppi funzionali sono:

  • ossidrile/alcolico (-OH): presente principalmente negli alcol
  • carbossilico (-COOH): caratteristico delle proteine
  • carbonilico (-CO): caratteristico di aldeidi (-COH) o chetoni (-CO)
  • amminico (-NH2): caratteristico delle proteine
  • fosfato (-H2PO4): acidi nucleici
  • sulfidrilico: (-SH)

La cellula è composta per il 70% del solvente acqua, il restante 30% è dato da un 95% di compounds organici e 5% da ioni

Glucidi/Carboidrati

Si dividono in:

  • monosaccaridi [ n(CH20)] da 3-7 atomi di C che a parità di numero di carboni si differenziano grazie alla presenza di un carbonile aldeidico (alla fine della catena) o chetonico (in mezzo alla catena). Un monosaccaride fondamentale è il glucosio (FORMULA STRUTTURALE !! ) il cui C6H1206 gruppo aldeidico reagisce con il quinto carbonio andando a creare configurazione a o ß . Un altro monosaccaride è il fruttosio.
  • disaccaridi: due monosaccaridi uniti da un legame glicosidico (covalente), possono essere naturali (saccarosio=glucosio+fruttosio; lattosio=galattosio+glucosio), o prodotti di demolizione dei polisaccaridi (maltosio=glucosio+glucosio; cellobiosio=glucosio+glucosio). I disaccaridi vengono idrolizzati in presenza di acqua
  • polisaccaridi: cellulosa (n[Glu-Glu B1-4]), amido (n[Glu-Glu «1-4]), glicogeno (n[Glu-Glu a1-4])

La cellulosa è il più abbondante tra i carboidrati, costituisce la maggior parte della parete cellulare vegetale, l'amido è un carboidrato di riserva dei vegetali, viene accumulato in organuli detti amiloplasti (amilosio: semplice; amilopectina: ramificato), il glicogeno è "l'amido animale" e viene immagazzinato come fonte di energia soprattuto nel tessuto epatico e nelle cellule muscolari.

Lipidi

Sono insolubili nei solventi acquosi e hanno funzione di riserva energetica, formazione delle membrane e del tessuto nervoso, e nel metabolismo per sintetizzare le vitamine (A, E), il colesterolo e gli ormoni

  • ACIDI GRASSI: ca. 30, lunghe catene carbonio con numero pari di atomi di carbonio, divisi in saturi (nessun doppio legame), animali e solidi; e insaturi (presenza di doppi legami), vegetali e liquidi Formula generale di un acido grasso: COOH-(CH2)n-CH3
  • TRIGLICERIDI: i più abbondanti negli esseri viventi e sono una riserva di energia, è formato dall'unione di una molecola di glicerolo + 3 acidi grassi
  • FOSFOLIPIDI: molecole anfipatiche, cioè hanno lunghe code apolari idrofobe, e una testa polare idrofila, di conseguenza, immersi in mezzo acquoso, i fosfolipidi si dispongono in modo da allontanare le code idrofobe dall'acqua, quindi le code saranno a contatto e le teste verso l'esterno. Infatti le membrane biologiche sono costituite da un doppio strato di fosfolipidi.

Proteine

Macromolecole e Funzioni

Macromolecole complesse e altamente variabili, hanno funzione strutturale (citoscheletro) e funzionale (enzimi, ormoni, di trasporto). Sono composte da amminoacidi che si introducono per lo più con la dieta, che vengono organizzati dal DNA in polipeptidi nel processo della sintesi proteica

Principali Funzioni delle Proteine

  • catalisi enzimatica
  • trasporto e deposito: molte molecole di piccole dimensioni e alcuni ioni vengono trasportate da proteine specifiche (es. l'emoglobina trasporta ossigeno nei globuli rossi, la mioglobina trasporta l'ossigeno nei muscoli)
  • movimento coordinato: le proteine sono la componente principale del muscolo, che si contrae a seguito di scivolamenti di due specie di filamenti proteici (filamenti sottili fatti di actina, filamenti spessi fatti di miosina)
  • sostegno meccanico: il collageno permette la resistenza delle pelle
  • protezione immunitaria: anticorpi sono proteine
  • produzione e trasmissione degli impulsi nervosi: la risposta delle cellule nervose agli stimoli è mediata da proteine con funzioni recettoriali
  • controllo della crescita e del differenziamento: le proteine posso attivare l'espressione di determinate funzioni di alcune cellule

Amminoacidi

AMMINOACIDI (FORMULA DI STRUTTURA !! ) composti da gruppo carbossilico COOH e un gruppo amminico NH2 Gruppo amminico e gruppo carbossilico In natura esistono 20 amminoacidi che si distinguono per il gruppo R Gli amminoacidi hanno i gruppi funzionali in soluzioni a pH:

  • neutro, ioni dipolari cioè avrà -NH3 e -COO-
  • acido ....
  • basico ..

Gli amminoacidi possono essere polari, non polari o elettricamente carichi Il legame che unisce due amminoacidi si chiama LEGAME PEPTIDICO, che fa interagire l'OH del gruppo carbossilico di un amminoacido con l'H del gruppo amminico dell'altro amminoacido

Livelli di Organizzazione delle Proteine

  • Struttura primaria: successione degli amminoacidi legati
  • Struttura secondaria: formazione di ripiegamenti ad a-elica o ß-foglietto, dati da legami idrogeno H tra l'ossigeno O di un gruppo carbossilico e l'idrogeno H di un gruppo amminico di due amminoacidi (per l'elica distanti tra loro di 4 posizioni sulla stessa catena, per il foglietto su catene diverse o sulla stessa catena ripiegata)
  • Struttura terziaria: interazioni dei gruppi R attraverso legami H, interazioni idrofobiche, legami ionici e ponti disolfuro
  • Struttura quaternaria (non tutte le proteine la hanno): aggregazione di più subunità polipeptidiche (es. emoglobina)

Proteine Coniugate/Complesse

Sono proteine costituite da sequenze amminoacidiche combinate con gruppi prostatici, cioè altre molecole, come carboidrati, lipidi, gruppi fosfato, ioni, acidi nucleici, gruppi eme.

Acidi Nucleici

DNA e RNA

DNA: acido desossiribonucleico RNA: acido ribonucleico Gli acidi nucleici sono macromolecole che immagazzinano, trasmettono ed esprimono l'informazione genetica L'informazione genetica è conservata in una struttura di dimensioni ridotte e stabili, deve essere decodificata al fine della trascrizione e traduzione (funzione allosintetica) e deve essere accessibile alle proteine e agli altri acidi nucleici; la progenie di un organismo deve possedere lo stesso blocco di istruzioni del progenitore: replicazione (funzione autosintetica). Nelle cellule eucariote la replicazione e la trascrizione avvengono nel nucleo, mentre la traduzione nel citoplasma. (nelle procariote avviene tutto nel nucleo) Gli acidi nucleici si formano dall'unione di più nucleotidi, che sono formati da nucleoside (base azotata+zucchero pentoso: ribosio/desossiribosio) + gruppo fosfato. Le basi azotate si dividono in puriniche (adenina e guanina) e pirimidiniche (timina/uracile e citosina) I vari nucleotidi sono legati tra di loro tramite il legame fosfodiestere che sono direzionali tra il gruppo ossidrilico (carbonio 3') di un nucleotide e il gruppo fosfato (legato al carbonio 5') del successivo nucleotide. Il DNA è una doppia elica fatta da due filamenti antiparalleli di desossiribosio e gruppi fosfato con legami forti, filamenti collegati dalle basi azotate che hanno legami deboli facilmente rompibili. Tra adenina e timina ci sono 2 legami H, tra guanina e citosina ci sono 3 legami H. La distanza tra le basi è di 0,34 nm, mentre ogni filamento compie un giro completo ogni 10 basi cioè 3,4 nm, la basi sono interne, i gruppi fosforici esterni (STRUTTURA B) La complementarietà delle basi è fondamentale per la replicazione, perchè ogni filamento di DNA funge da stadio per la sintesi del filamento complementare. A seconda della composizione del solvente e della sequenza delle basi il DNA può assumere struttura A o Z

  • Struttura A: DNA in condizioni di deidratazione, si ha una struttura più larga e meno profonda, c'è la presenza di un buco assiale
  • Struttura Z: DNA in soluzione con altra concentrazione di sali, elica sinistrorsa, il passo dell'elica è 44 A (contro i 34 A della B)

La struttura del DNA dipende dalle condizioni della soluzione in cui è immerso, quindi la struttura è dinamica, a seconda delle condizioni delle cellule. L'RNA è formato da un singolo filamento, lo zucchero pentoso è il ribosio (-OH legato al C 2'), al posto della timina c'è l'uracile. L'RNA è messaggero (porta il messaggio), transfer (responsabile della decodificazione), ribosomiale (sostegno dei ribosomi). Per il t-RNA, nell'estremità 3' si lega uno specifico amminoacido, corrispondente al relativo anticodone che decodificherà il messaggio Esistono anche l'snRNA (piccoli filamenti nel nucleo che maturano il filamento di mRNA), I'snoRNA (piccoli filamenti nel nucleolo che favoriscono la sintesi dei ribosomi e del tRNA), I'miRNA (piccole molecole che si legano al filamento di mRNA con funzione regolatoria e non vengono usati per la sintesi proteica). La causa della grande differenza tra le singole proteine è la regolazione dell'espressione genica, cioè quali geni vengono espressi e quali no nei filamenti di mRNA. Esistono diversi derivati nucleici molto importanti come ATP, FAD, NAD e CoA

  • ATP (adenosine triofosfato): trasmettitore di energia, energia resa disponibile

quando uno o più dei suoi gruppi fosforici sonontrasferiti ad un'altra molecola,

  • NAD ( nicotinamide Adelina dinucleotide): adenosine legata mediante 2 gruppo fosforici a un ribosio ed alla nicotinamide; Nadp+ gruppo fosforico legato a ribosio dell'adenosina in posizione 2'
  • FAD (Flavian adenine di nucleotide) : adenosine legata mediante 2 gruppi fosforici alla riboflavina

I Virus

Struttura e Riproduzione Virale

Sono formati da un acido nucleico e da alcune proteine, non eseguono funzioni metaboliche e non sono in grado di riprodursi autonomamente, cioè sono parassiti intracellulari obbligati, quindi hanno bisogno di un ospite per svolgere le funzioni di riproduzione e di sintesi proteica, inoltre non hanno un'organizzazione cellulare (niente membrane, organuli, strutture cellulari ... ) ma solo l'acido nucleico e il capside che protegge. L'unità fondamentale dei virus è il virione che è formato da un acido nucleico avvolto dal capside, che è un rivestimento di natura proteica. Il virus può essere a DNA o a RNA (le classificazioni dei virus sono in base a DNA/RNA e singolo/doppio filamento) Il genoma virale contiene circa 5000/10000 paia di basi e ha almeno tre enzimi fondamentali:

  • GAG (group specific antigen): codifica per le proteine
  • POL (polymerase): codifica per l'enzima trascrittasi inversa
  • ENV (envelope): codifica per le proteine del capside

La trascrittasi inversa è un enzima il cui ruolo è quello di trascrivere l'informazione genetica da una molecola di RNA a un DNA, inoltre non possiede attività di correttore di bozze (correzione di basi sbagliate) quindi il nuovo DNA ha degli errori che mettono in crisi il sistema immunitario Il capside è un rivestimento proteico protettivo ed è formato dai capsomeri, che determinano la forma del virus, che può essere a simmetria elicoidale cioè bastoncelli/filamenti cavi in cui si inserisce l'acido nucleico del virus; o a simmetria icosaedrica cioè con forma sferica in cui i capsomeri formano triangoli equilateri I batteriofagi sono virus che infettano i batteri, hanno componenti sia elicoidali che icosaedriche Alcuni virus hanno un involucro esterno che deriva da parte della membrana plasmatica della cellula ospite nel momento in cui il virus lascia la cellula: mentre si trova nella cellula ospite, il virus sintetizza alcune proteine e le inserisce nella membrana plasmatica della cellula, quindi

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