Documento di Università sulla biologia cellulare, descrivendo la struttura e la funzione delle cellule eucariotiche e procariotiche. Il Pdf, utile per lo studio della Biologia, tratta i principali componenti molecolari come carboidrati, lipidi e acidi nucleici, e i meccanismi di segnalazione cellulare.
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La biologia studia le cellule eucariote animali e gli organelli che le formano in termini mono-funzionali e questo permette di conoscere la capacità delle cellule di organizzarsi in tessuti ed organi
la cellula è l'unità fondamentale di tutti gli organismi viventi; nel caso degli organismi più complessi non si parla solo di molecole ma di macromolecole, sigillate grazie a legami covalenti (0,9 nm per un'egeria di 90 kcal/mol), ionici, interazioni idrofobiche e forze di Van der Walls
H > componente principale dell'universo, il più semplice elemento chimico: il suo nucleo è formato semplicemente da un protone, particella carica positivamente e da un elettrone con carica della medesima intensità ma negativa
Legami covalenti > gli atomi che costituiscono le molecole sono legati da legami covalenti dove le coppie di elettroni sono condivise da coppie di atomi
Legami non covalenti > non si ha condivisione di elettroni, ma interazioni elettromagnetiche tra molecole o all'interno di una molecola
Zuccheri => polisaccaridi Acidi grassi => grassi, lipidi, membrane Amminoacidi => proteine Nucleotidi => acidi nucleici
Cellula procariotica ("monolocale")(batteri) > si tratta di cellule primitive dal punto di vista strutturale e funzionale; il loro DNA è libero, unico cromosoma circolare, senza membrane interne e senza nucleo
Cellula eucariotica > 10 volte più grande della cellula procariotica; la più grande differenza rispetto alle procariotiche il maggior grado di complessità e di compartimentalizzazione > dimensione max 50 um.
A livello strutturale le differenze maggiore:
Le cellule eucariotiche si dividono in vegetali e animali:
Procarioti Batteri con dimensioni tra I-10 um, presentano metabolismo aerobico o anaerobico, hanno pochi organuli o nessuno; il DNA è TUTTO codificante, circolare e libero nel citoplasma.
Eucarioti Protisti, funghi, piante, animali: tra 10 e 100 um, metabolismo aerobico, presentano nucleo RER, REL
Procarioti Eucarioti Organismi Batteri e cianoficee Protisti, funghi, piante, animali Dimensioni cellulari (lineare) 1-10 um 10-100 um Metabolismo Aerobico - anaerobico Pochi o nessuno Aerobico DNA Tutto codificante, circolare, libero nel citoplasma Non tutto codificante, organizzato in cromosomi, racchiuso nel nucleo Procarioti Eucarioti RNA e Proteine Sintesi stesso compartimento Sintesi RNA nel nucleo, Proteine nel citoplasma Citoplasma Assenza di citoscheletro e di Presenza di citoscheletro e di endo-esocitosi endo-esocitosi Divisione cellulare Scissione binaria Mitosi - Meiosi Org. Cellulare Prevalentemente unicellulare Pluricellulare con differenziamento cellulare Organuli Nucleo, REG, REL etc.
1I carboidrati sono formati da C,H,O e si possono dividere in monosaccaridi o disaccaridi:
Il lattosio è un disaccaride presente nel latte, deriva dall'unione di una molecola di glucosio e galattosio, si tratta di un isomero del glucosio
Polisaccaridi: Carboidrati complessi con due funzioni principali:
Lipidi: Composti organici largamente diffusi, formati da C,H uniti tramite legami covalenti scarsamente polari (comportamento idrofobico); gli acidi grassi invece possono essere:
Steroidi => stabilizzano la membrana esterna delle cellule, oppure possono avere funzione ormonale Cere => formano uno strato protettivo che riduce la perdita di acqua, in molti animali proteggono e mantengono in salute la cute e il pelo
Acidi nucleici: DNA ed RNA sono polimeri di nucleotidi che trasportano informazioni sotto forma di codici:
ATP > adenosin-trifosfato è un nucleotide composto da tre parti:
È una molecola ad alta energia, la rottura dei legami covalenti dei due gruppi fosfato più esterni da parte di un enzima (idrolisi) libera infatti molta energia
phosphoanhydride bonds 7 O ADENINE -0 O-CH. RIBOSE energy from sunlight or from food + H2O H20 -+ energy available for cellular work and for chemical synthesis 0 0 ADENINE H+ + -0 + 0- -0 D-CH, 1=0 RIBOSE inorganic phosphate (P)) ADP 2
ATP> proteine, da 50 a 2000 AA: gli amminoacidi che le compongono sono legati mediante legami peptidici che uniscono il gruppo amminico di un amminoacido con il gruppo carbossilico di un altro amminoacido tramite reazione di condensazione con perdita di una molecola d'acqua
Esse presentano un'ampia varietà di forme complesse (alfa-elica e foglietto-beta), sono organizzate in diverse famiglia, possono assumere anche forma fibrosa allungata e le proteine extracellulari sono spesso stabilizzate da legami covalenti
W catena polipeptidica struttura primaria struttura secondaria ad a - elica struttura terziaria struttura quaternaria
In generale un fattore importante che regola il ripiegamento di qualunque proteina è la distribuzione dei suoi amminoacidi polari e non polari: le catene laterali non polari (idrofobiche) di una proteina come fenilanilina, leucina, valina tendono a raggrupparsi all'interno della molecola; viceversa le catene laterali polari tendono a disporsi all'esterno della molecola dove possono formare legami a H con l'acqua
Struttura primaria (ossatura polipeptidica): tipo e sequenza degli amminoacidi, condiziona la configurazione spaziale e la forma globale della molecola, dalle quali dipendono le proprietà biologiche
Struttura secondaria: complesso di fenomeni sterici che porta la molecola ad assumere una conformazione grazie ai legami peptidici; vista la rigidità delle giunzioni tra legami peptidici, si hanno poche strutture secondarie regolari le cui principali sono: configurazione foglietto beta e configurazione alfa elica
0 = P-O" O CH2
Struttura terziaria: struttura tridimensionale che si ottiene non solo tramite legami ad H o legami peptidici, ma anche grazie a legami di varia natura che si instaurano tra i radicali degli amminoacidi e il solvente stesso, ovvero l'acqua e i soluti in essa disciolti
Struttura quaternaria conformazione: alcune proteine presentano più catene polipeptidiche dette subunità, associate tra loro a formare un complesso proteico dotato di una definita struttura spaziale, struttura quaternaria
ADP PROTEIN KINASE PROTEIN PHOSPHATASE Pi ATP OH CH2 serine side chain
=> le protien-chinasi sono una famiglia di enzimi appartenenti alle chinasi, modificano le proteine aggiungendo ad esse un gruppo fosfato tramite fosforilazione: tale fenomeno spesso determina un cambiamento di funzione della proteina bersaglio (substrato): la maggior parte delle protein-chinasi agiscono su serina e treonina e per questo vengono chiamate serina/treonina chinasi; altre invece agiscono sulla tirosina (tirosin-chinasi) o su altri amminoacidi
La maggior parte delle proteine (come enzimi) hanno struttura globulare, ovvero presentano una TABELLA 3.1 Alcuni tipi comuni di enzimi catena polipeptidica ripiegata a forma compatta Enzimi Reazione catalizzata come una palla a superficie irregolare, in grado di Idrolas estendersi fino a formare lunghi filamenti in grado di Nucleasi Demoliscono acidi nucleici idrolizzando legami fra nucleotidi. Le endo- e le esonucleasi tagliano gli acidi nucleici rispettivamente all'interno e a partire dalle estremità delle catene polinucleotidiche Proteasi Demoliscono proteine idrolizzando legami fra amminoacidi attraversare l'intera lunghezza della cellula. Sintasi Sintetizzano molecole in reazioni anaboliche condensando insieme due molecole più piccole Tuttavia è raro che le subunità che formano una Ligasi Isomerasi Catalizzano il riarrangiamento di legami all'interno di una singola molecola proteina vengano ad unirsi a formare una linea retta, Polimerasi Catalizzano reazioni di polimerizzazione come la sintesi di RNA e di DNA Chinasi Catalizzano l'aggiunta di gruppi fosfato a molecole. Le proteina chinasi sono un gruppo importante di chinasi che attaccano gruppi fosfato alle proteine piuttosto tendono a formare una vera e propria elica, Fosfatasi Catalizzano la rimozione idrolitica di un gruppo fosfato da una molecola una struttura regolare che assomiglia ad una scala a Ossido-reduttasi chiocciola o destrosa o sinistrosa ATPasi > ci sono tuttavia alcune funzioni che richiedono che GTPasi Idrolizzano GTP. Una grande famiglia di proteine che legano GTP è, ad esempio, quella delle GTPasi che svolgono un ruolo centrale nella regolazione dei processi cellulari una singola molecola proteica attraversi una grande distanza; queste proteine presentano struttura allungata relativamente semplice e vengono chiamate proteine fibrose come accade con l'a-cheratina dove le singole catene alfa si avvolgono l'una sull'altra a formare una struttura stabile nota come coiled- coil: questa classe di proteine è capace di assemblarsi in filamenti intermedi, componente importante del citoscheletro cellulare.
Termine generale per enzimi che catalizzano una reazione di taglio idrolitico; nucleasi e proteasi sono nomi più specifici per sottoclassi di questi enzimi Mettono insieme (legano) due molecole in un processo dipendente da energia. La DNA ligasi, per esempio, unisce le estremità di due molecole di DNA mediante legami fosfodiesterici Nome generale per enzimi che catalizzano reazioni in cui una molecola è ossidata, mentre l'altra è ridotta. Gli enzimi di questo tipo spesso sono chiamati più specificamente ossidasi, reduttasi o deidrogenasi Idrolizzano ATP. Molte proteine con una vasta gamma di ruoli hanno un'attività ATPasica che imbriglia energia come parte della loro funzione, per esempio motori proteici come miosina e proteine di trasporto di membrana come la pompa sodio-potassio 3