Biomolècules: Les proteïnes, presentació de Biologia per Batxillerat

Diapositives sobre Biomolècules: Les proteïnes. El Pdf, un material de Biologia per Batxillerat, explora les biomolècules, centrant-se en les proteïnes, els aminoàcids, l'enllaç peptídic i les diverses estructures proteiques, així com les seves propietats, funcions i classificació detallada.

See more

29 Pages

Biomolècules:
Les proteïnes
Unitat 4
Bloc 1: Bioquímica
Biologia 1r de Batxillerat
Índex de la subunitat
1. Caracterís+ques generals
2. Els aminoàcids
3. L’enllaç pep>dic
4. Estructura de les proteïnes
5. Propietats de les proteïnes
6. Funcions de les proteïnes
7. Classificació de les proteïnes

Unlock the full PDF for free

Sign up to get full access to the document and start transforming it with AI.

Preview

Biomolecules: Les proteïnes

Unitat 4: Bioquímica

Bloc 1: Bioquímica Biologia - 1r de Batxillerat

Índex de la subunitat

  1. Caracteristiques generals
  2. Els aminoacids
  3. L'enllaç peptídic
  4. Estructura de les proteïnes
  5. Propietats de les proteïnes
  6. Funcions de les proteïnes
  7. Classificació de les proteïnes

1. Caracteristiques generals

Les proteïnes són nutrients fonamentals per a l'ésser humà, ja que són les úniques que proporcionen nitrogen. Es troben en abundancia ren tots els éssers vius i tenen una enorme importancia biologica, ja que exerceixen un gran nombre de funcions. Es formen per polimerització de monomers d'aminoacids. Les llargues cadenes d'aminoacids es pleguen en una gran diversitat de formes. Les proteïnes o pròtids són biomolecules organiques lineals, compostes per C, O, H i N, i, en menor proporció, P i S. La paraula proteïna procedeix del grec proteis, que significa 'primer'. Sabries dir per què són primeres?

Recorda

Un monòmer és una molécula de mas- sa molecular petita que està unida a al- tres monòmers, de vegades centenars o milers, per mitjà d'enllaços químics, generalment covalents, formant macro- molecules anomenades polímers. Monomers Polimerització Polímers

2. Els aminoàcids

Son els constituents basics dels peptids i proteïnes. N'hi ha vint i estan codificats en l'ADN i son els mateixos per a tots els éssers vius.

Àtom d'hidrogen H Àtom de carboni La molécula de l'aminoacid consta d'un carboni central, anomenat carboni alfa (Ca), al qual s'uneix un H, un grup carboxil (-COOH), un grup amino (-NH2) i un radical (R), que és diferent en cada aminoacid. H2N Ca COOH Grup amino Grup carboxil R Grup de cadena lateral

2.1. Classificació dels aminoacids

Una primera forma de classificació en funció de la seva obtenció i requeriment és la següent:

  • Aminoacids essencials: son aquells que el nostre cos no sintetitza i hem d'ingerir amb la dieta. Els humans en tenim 8.
  • Aminoacids no essencials: el nostre organisme els pot produir.
  • Aminoacids condicionals: en general, no són essencials excepte en moments de malaltia o estrès o en nens molt petits, ja que els seus requeriments són més grans que la seva capacitat per sintetitzar-los.

Els aminoacids es classifiquen, també, segons el seu grup radical en els següents:

  • Aminoacids neutres: No presenten ni grups carboxil ni grups amino, de manera que la seva càrrega neta és 0 a PH neutre. En aquest primer grup distingim: Apolars: Aquestes cadenes laterals hidrofobiques en disminueixen la solubilitat. Polars: porten grups hidrofílics en les cadenes laterals que augmenten la seva solubilitat.
  • Aminoacids àcids: Tenen grup carboxil que els confereix càrrega negativa i características àcides.
  • Aminoacids bàsics: Tenen un grup amino que els confereix càrrega positiva i características bàsiques.

Neutres Apolars Polars Àcids Bàsics Alanina Glicina Serina Valina Treonina Leucina Cisteïna Aspàrtic Glutàmic Arginina Lisina Histidina Isoleucina Tirosina Fenilalanina Asparagina Metionina Glutamina Prolina Triptòfan

Apolars alifàtics

Segons el seu grup radical en els següents:

  • Aminoacids neutres: No presenten ni grups carboxil ni grups amino. Apolars: Cadenes laterals hidrofobiques Polars: Cadenes laterals amb grups hidrofílics
  • Aminoacids àcids: Tenen grup carboxil
  • Aminoacids bàsics: Tenen un grup amino

Aminoacids acids

Àcid Aspàrtic (Asp) D COO- 1 H-C-CH2-C 1 NHẸ O Àcid glutàmic (Glu) E COO- H-C-CH2-CH2-C 1 NH3 O O

Aminoacids basics

Lisina (Lys) K COO 1 H-C-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 NHÀ Arginina (Arg) R COO H-C-CH2-CH2-CH2-NH-C NH3 NH2 NH} Histidina (His) H COO- 1 H-C-CH2 - NH3 -NH+ N H

Glicina (Gly) G NH3 Alanina (Ala) A COO- 1 H-C-CH3 1 NHÀ Valina (Val) V COO- CH3 1 H-C-CH NHÀ CH3 Isoleucina (Ile) 1 COO- CH3 H-C-C-CH2-CH3 NH3 H Metionina (Met) M COO- H-C-CH2-CH2-S-CH3 NH3 Prolina (Pro) P COO- 1 H-C-CH2 NHÀ-CH2 CH2 Leucina (Leu) L COO- H-C-CH2-CH NHÀ CH3 CH3

Apolars aromatics

Fenilalanina (Phe) F COO- 1 H-C-CH2 NHỊ Triptòfan (Trp) W COO 1 H-C-CH2 1 NH3 ZI

Polars

Serina (Ser) S COO- H-C-CH2-OH NH3 Tirosina (Tyr) Y COO 1 H-C-CH2 1 NH3 OH Glutamina (GIn) Q COO H-C-CH2-CH2-C NHỜ NH2 Treonina (Thr) T - OH COO- H H-C-C-CH3 1 NHỊ Cisteïna (Cys) C COO H-C-CH2-SH NHÀ Asparagina (Asn) N COO- H-C-CH2-C - NHÀ O NH2 O COO- H-C-H

2.2. Propietats dels aminoacids

Els aminoacids son molecules de baix pes molecular solubles en aigua, cristal-lins, incolors i sòlids, ja que el seu punt de fusió és elevat (habitualment sol ser superior a 200 ℃) i presenten activitat optica i comportament amfòter.

ESTEREOISOMERIA

El Ca dels aminoacids, excepte en el cas de la glicina, és un carboni asimetric. Per això els aminoacids poden presentar dues configuracions diferents: configuració L si el grup -NH2 està a l'esquerra i configuració D si està a la dreta. Això els hi ofereix activitat optica. D aminoàcid OH I C=0 L aminoacid OH I C=0 I - H-C-NH2 HON-C-H - R R

CARÁCTER AMFÒTER

En una dissolució aquosa, els aminoacids mostren un comportament amfoter, és a dir, actuen com a acids o com a bases depenent del pH de la dissolució, ja que tenen un grup carboxil que pot cedir protons (H+) actuant així com acid i un grup amino que pot captar protons (H+) actuant així com a base. A causa d'aquest comportament, els aminoacids mantenen constant el pH del medi, tenen efecte amortidor o efecte tampó. D'aquesta manera, veiem que: · Davant un descens d'H+ (medi basic): el grup carboxil, -COOH, allibera protons i queda -Coo . · Davant d'un augment d'H+ (medi acid): el grup amino, -NH2, capta protons i queda -NH+3. · En dissolucions aquoses neutres: els aminoacids s'ionitzen doblement i apareix la forma dipolar. zwitterió o forma dipolar NH2-CH-COOH 1 NH3-CH-COO I R doble ionització R con COOP COOH - - + K1 I K2 H3N-C-H H3N-C-H H2N-C-H 1 R 1 I R zwitterió R pH àcid t [H+] PH neutre [H+]~[OH-] £ pH basic I [H+]

3. L'enllaç peptídic

L'enllaç peptídic és la forma d'unió dels aminoacids per formar polimers. H H H H H O H o N C C N C C H O H o R. R, Aminoacid 1 + Aminoacid 2 Quan reacciona el grup carboxil terminal d'un aminoàcid amb el grup amino terminal de l'aminoacid es forma un enllaç peptídic i es desprèn una molécula d' aigua. L'existència d'un radical amino en un extrem i un radical carboxil en l'altre permet allargar el compost inicial per polimerització amb nous aminoacids donant lloc a llargues cadenes que presentaran un extrem N-terminal (N-t) i un altre C-terminal (C-t). Cada peptid s'escriu convencionalment d'esquerra a dreta començant per l'extrem N-t i acabant per l'extrem C-t. OH CH3 CH3 CH 1 Extrem N terminal CH2OH H H H CH2 H CH3 H CH2 + H3N-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-COO 1 1 ǁ H O H 0 HŐ H =C 一 工 Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina Nom: Seril-Glicil-Tirosil-Alanil-Leucina H H H 0 H c C H 0 H N C c R. H 0 H R Dipèptid + Aigua Els pèptids es lle- geixen d'esquerra a dreta, de l'extrem N-t a l'extrem C-t. - - - Extrem C terminal N 0

3.1. Pèptids

Els pèptids són compostos formats per la unió d' aminoacids mitjançant un enllaç pep- tídic. Segons el nombre d'aminoacids que s'uneixen parlem de:

  • Oligopeptids: amb menys de deu aminoacids. En funció del nombre de monomers, parlem de dipeptids, tripeptids, tetrapèptids, etc.
  • Polipeptids: de deu a cent aminoacids.
  • Proteïnes: amb mes de cent aminoacids.

Moltes substàncies naturals importants són pèptids, és el cas de:

  • Hormones com la insulina, el glucagó, l'oxitocina, endorfines.
  • Antibiotics: com els decapèptids, gramicidina i valinomicina.
  • Verins: trobem pèptids que formen part del verí de l'escorpí i de l'Amanita phalloides.

H.N Phe Val Leu Ala Asn Tyr Glu Gin Val Leu His Leu Val Leu Cys His Glu Cys Arg S Gly HẸN S Gly Gly S COOH Asn Cys Phe Tyr Cys Phe Asn Glu Thr S Tyr Ser Leu Thr Ile Gin Cys Pro Tyr Leu Lys Thr COOH Cadena A 21 aminoacids Insulina humana. Ile Val Cys Gin Glu S Ser Gly Ser S Cadena B 30 aminoacids

4. Estructura de les proteïnes

Les proteïnes són molécules específiques que se sintetitzen sota les ordres de l'ADN i són les responsables de les características i funcions dels éssers vius. Les proteïnes adopten una determinada configuració espacial mitjançant el plegament de les cadenes peptídiques que les formen, a causa de les càrregues que presenten els radicals dels aminoacids que les formen i a l'enllaç peptídic. La seva funció dependrà d'aquesta disposició espacial o conformació. En aquestes estructures tridimensionals distingim quatre nivells diferents de complexitat creixent, cadascun dels nivells superiors conté els anteriors.

  • Estructura primària
  • Estructura secundària
  • Estructura terciària
  • Estructura quaternària

Primary structure Secondary structure Tertiary structure Quaternary structure Lys Lys Gly Gly Leu Val Ala His Amino acid residues & Helix Polypeptide chain Assembled subunits Aminoácidos Hoja plegada Hélice alfa Y Hoja plegada Hélice alfa 1

4.1. Estructura primària

L'estructura primària és la sequència lineal d'aminoacids que formen la proteïna des de l'extrem N-t (amino) al C-t (carboxil). Aquesta sequencia, determinada geneticament, depenen la resta de nivells i la funció de la proteïna. L'estructura primaria es manté estable mitjançant un enllaç peptídic entre els aminoacids que la formen. El nombre d'aminoacids que forma aquesta cadena oscil·la entre 80 i 300. SH OH - - CH2 CH2 I I-Z O=0 C- C I C Z-I 0=0 I-0-6 Z-I =O I-O-I Z-I H ǁ CH3 0 Glicina Alanina Cisteïna Glicina Serina I-O-I Z-I 0=0 - I -C

4.2. Estructura secundaria

Aquesta estructura la determina la disposició a l'espai de l'estructura primaria estabilitzada per la formació de ponts d'hidrogen. Els tipus més comuns d'estructura secundaria son: helix a i conformació @ o lamina plegada.

  • Hèlix alfa: És la forma més simple i habitual. La cadena adopta una disposició helicoidal amb gir a la dreta i tres o quatre aminoacids per volta. Aquesta organització és molt estable perquè permet la formació de ponts d'hidrogen entre el grup C=O d'un aminoacid amb el grup N-H del que queda enfrontat.
  • Conformació beta o làmina plegada: La cadena agafa disposició en ziga-zaga. Aquetes cadenes poden pertànyer a pèptids diferents o ser part de la mateixa molécula. L'estructura s'estabilitza amb la formació de ponts d'hidrogen entre grups C=O i grups N-H.

Co7 Ca5 Ca6 Ca4 C 3 Ca1 Ca.2 R O C R C O R R C C R C. C~ N N H N H H H H H 1 H H R C R C =( R R C H N C N H - 1 H H H H H 1 H H N V- R C O H 1 N H

Can’t find what you’re looking for?

Explore more topics in the Algor library or create your own materials with AI.