Biomolecole ed enzimi: legami chimici, classificazione e funzioni

LEGAMI

• forze di Van der Waals
• legami ad idrogeno
• legame covalente
• biomolecole > composti organici (lipidi, acidi nucleici, carboidrati e proteine), importanti da un punto di vista strutturale e funzionale, esclusi i lipidi, sono polimeri (macromolecole) formate dall'unione tramite legami covalenti di molecole o monomeri (omopolimeri o eteropolimeri)

LIPIDI

• sono biomolecole insolubili in acqua, solubili in solventi organici e classe eterogenea di molecole
• saponificazione > è una idrolisi basica,
• lipidi semplici, complessi , frazioni insaponificabili dei lipidi
• lipidi semplici > dalla loro idrolisi si ottengono due classi di composti organici > trigliceridi e cere
• lipidi complessi > dalla loro idrolisi si ottengono più di due classi di composti organici > fosfolipidi, sfingolipidi
• insaponificalibili = stereodi, terpeni, ....
• trigliceride -> estreri del glicerolo = alcool + acidi grassi > oli e grassi. Gli oli sono liquidi a temperatura ambiente e sono più ricchi di acidi grassi insaturi, i BIOMOLECOLE + ENZIMI + 1grassi sono solidi a temperatura ambiente e sono più ricchi di acidi grassi saturi
• margarina > sono grassi ottenuti per addizione di idrogeno ai doppi legami presenti negli oli
• fosfolipidi > sono lipidi complessi formati da glicerolo, 2 acidi grassi, una molecola di alcol polare e una molecola di acido fosforico

CARBOIDRATI

Sono idrati del carbonio perché per ogni atomo di acqua ve ne è una di carbonio, dalla formula bruta -> C6 (H20)6, chiamati anche glicidi, glucidi o zuccheri. I carboidrati sono molecole sintetizzate dagli organismi capaci di compiere la fotosintesi clorofilliana e accumulate sotto forma di amido nei vegetali e glicogeno negli animali. Il glucosio rappresenta la principale fonte energetica del nostro organismo. In base al loro gruppo funzionale si distinguono in aldeidi o chetoni.

• monosaccaridi > (glucosio, fruttosio, galattosio, ribosio, mannosio)
• disaccaridi -> (saccarosio, maltosio e lattosio)
• polisaccaridi -> (amido, glicogeno, cellulosa)
• saccarosio -> glucosio + fruttosio
• maltosio -> glucosio + glucosio
• lattosio -> glucosio + galattosio
• amido -> polimero del glucosio
• glicogeno > polimero del glucosio -> legami a-1,4 e a-1,6 nei punti di ramificazione
• cellulosa -> polimero del glucosio -> legame ß-1,4 BIOMOLECOLE + ENZIMI + 2
• legame glicosidico > legame covalente con eliminazione di una molecola di acqua
• isomeria strutturale -> stessa formula bruta ma diversa: disposizione atomi, posizione doppi legami, gruppi funzionali
• isomeria geometrica -> cis-trans
• stereoisomeria > sono composti isomeri che hanno una diversa proiezione degli atomi nello spazio >> enantiomeri -> una molecola non sovrapponibile alla sua immagine speculare, perché significa che hanno proprietà ottiche diverse e anche proprietà biologiche
• carbonio chirale -> C legato a 4 atomi o gruppi molecolari diversi
• attività ottica -> gli enantiomeri hanno la peculiare proprietà di ruotare in senso orario o antiorario il piano della luce polarizzata (che vibra solo su uno degli infiniti piani possibili per una luce naturale -> prisma di Nicol ) e si dicono otticamente attive. Gli enantiomeri sono molecole identiche ma differiscono per la rotazione della luce polarizzata. Rotazione luce polarizzata a destra = destrogiro, rotazione della luce polarizzata a sinistra = levogiro. Attività ottica diversa = attività biologica diversa
• configurazione D e L -> arrangiamento spaziale delle molecole -> questa configurazione viene assegnata osservando una molecola rappresentata con la proiezione di Fischer e convenzione di porre il C più ossidato C-1 in alto, se l'ultimo C chirale ha OH = L, se l'ultimo C chirale ha OH = D
• D-Ribosio -> pentoso, aldeide
• D-Mannosio > esoso, aldeide
• D-Galattosio > esoso, aldeide
• D-Fruttosio > esoso, chetone
• D-Glucosio -> esoso, aldeide BIOMOLECOLE + ENZIMI + 3
• amido > è il carboidrato di riserva delle piante, le piante producono glucosio attraverso la fotosintesi clorofilliana e polimerizzasi il glucosio.
• 20 % amilosio -> solubile in acqua calda, catene non ramificate di glucosio con soli legami a-1,4 glicosidici
• 80% amilopectina -> insolubile in acqua calda, legami a-1,4 glicosidici e a-1,6 glicosidici nei punti di ramificazione

PROTEINE

• I peptidi e le proteine sono formati da molecole di L-a-amminoacidi legati tra loro con legami peptidici, il legame peptidi si ottiene per eliminazione di una molecola di acqua fra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un'altro amminoacido.
• oligopeptidi -> da 2 a 20 amminoacidi
• peptidi -> da 20 a 100 amminoacidi
• polipeptidi o proteine -> da 100 a migliaia amminoacidi
• Gli amminoacidi sono composti organici contenenti un gruppo carbossilico (COOH) e un gruppo amminico (NH2) presenti in forma ionizzata. Ad eccezione della glicine, il C degli amminoacidi è centro stereofonico. Gli aminoacidi che formano le proteine sono L-a-amminoacidi. Gli aminoacidi possono essere suddivisi in essenziali e non essenziali
• aa essenziali -> fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina
• aa non essenziali -> glicina, alanina, serina, cisteina, tirosina, asparagina, glutammina, acido aspartico, acido glutammico, arginina, istidina, prolina
• Le proteine possono essere classificate in semplici e coniugate, in base alla loro conformazione, in base alla loro forma, in base alla loro funzione:
• semplici -> sequenza di aa
• coniugate -> aa + ioni metallici o molecole organiche non proteiche BIOMOLECOLE + ENZIMI + 4

Conformazione delle Proteine

• fibrose > se la loro disposizione spaziale è caratterizzata da lunghe catene polipeptidiche disposte parallelamente (primario, secondario, terziario)
• globulari -> se la struttura è conseguente al ripiegamento della molecola tale da farle assumere una forma pseudo-sferica (primario, secondario, terziario, quaternario)
• funzione: catalisi, struttura, movimento, trasporto, riserva, protezione, controllo, tamponi, accettori conduttori trasformatori di energia
• struttura primaria -> successione di aa
• struttura secondaria > il filamento polipeptidico assume una conformazione nello spazio dovuto all'instaurarsi di legami a idrogeno tra un gruppo carbonilico di una e il gruppo amminico di un altro aa della stessa catena o di una vicina
• a- elica > è caratterizzata da una catena polipeptidi avvolta a spirale su se stessa i senso antiorario: flessibilità ed elasticità (es. a-cheratina), legami idrogeno intra-molecolari, gruppi -SH della cisteina per formare ponti disolfuro, gli R si posiziona al di fuori
• proteine fibrose > struttura secondaria prevalente, insolubili in acqua poiché costituite prevalentemente da aa con R idrofobici
• collagene -> componente principale del tessuto connettivo, è formato da 3 unità polipetidiche avvolte su se stesse
• elastina -> è la componente principale dei tendini
• ß-foglietto -> è caratteristica solo della fibroina (seta e tela di ragno), è allungabile ma non flessibile, il legami a idrogeno sono inter-molecolari (tra molecole diverse), gli R si collocano al di sopra e al di sotto del piano
• struttura terziaria > è costituita dalla disposizione tridimensionale del filamento dovuta alla formazione di legami fra i residui R degli aa che compongono il filamento: legami a idrogeno, interazioni idrofobiche, legami ionici, legami covalenti disolfuro, interazioni dipolo-dipolo BIOMOLECOLE + ENZIMI + 5
• proteine globulari -> struttura terziaria prevalente
• struttura quaternaria > diverse catene polipepidiche unite tramite legami non covalenti , ognuna delle proteine viene chiamata subunità
• emoglobina

PROTEINA CONIUGATA

proteina che contiene aa + un gruppo non costituito da aa (gruppo prostetico)

• gruppo prostetico > gruppo non aa (ioni, eme, lipidi, glucidi, acidi nucleici)
• emoglobina > proteina + gruppo eme
• lipoproteine
• glicoproteine

EMOGLOBINA Hb

• l'emoglobina è una proteina coniugata, costituita da 4 catene proteiche (globine), ciascuna collegata ad un gruppo eme (la parte che contiene il ferro, a cui si lega l'ossigeno) ed identiche a due a due (si hanno due catene alfa e due catene beta)
• l'emoglobina è contenuta nei globuli rossi, cellule della parte corpuscolata del sangue
• gruppo eme:
  • l'eme è costituito da un anello tetrapirrolico (protoporfirina) con al centro un atomo di ferro
• il lavoro dell'emoglobina è quello di prelevare ossigeno nei polmoni, rilasciarlo nelle cellule ove ce ne sia bisogno, prelevare anidride carbonica e rilasciarla nel polmoni dove il ciclo ricomincia

MIOGLOBINA Mb

• la mioglobina è una proteina coniugata, costituita da 1 catene proteica, collegata ad un gruppo eme (la parte che contiene il ferro, a cui si lega l'ossigeno)
• la mioglobina è confinata nei muscoli e nei tessuti periferici in generale

ACIDI NUCLEICI, NUCLEOSIDI, NUCLEOTIDI

• polimeri formati dal ripetersi di unità monomeriche chiamate nucleotidi
• nucleotidi -> formati da una parte organica = nucleoside, legati ad una parte inorganica >> acido fosforico con legame estere
• nucleoside -> base azotata + carboidrato ( ribosio) pentoso
• DNA -> ACIDI DESOSSIRIBONUCLEICI = racchiude e codifica tutti i messaggi genetici implicati nell'ereditarietà
• RNA > ACIDI RIBONUCLEICI = consente l'utilizzazione dell'informazione contenuta nel DNA

DNA -> trascritto > RNA -> tradotto -> proteine

• basi azotate -> pirimidina e purina
  • pirimidina -> citosina C, timina T, uracile U (1 anello)
• purina -> adenina A, guanina G (2 anelli)

NUCLEOTIDE > base azotata legata al C1 del carboidrato con legame N- glicosidico + 1 acido fosforico legato con legame esteri in posizione C5

NUCLEOTIDE > il legame fosfodiestereo tra nucleotidi, tra l'ossidrile in 3' del desossiribosio di un nucleoside monofosfato e il gruppo fosfato legato a C 5' di un nucleoside trifosfato BIOMOLECOLE + ENZIMI + 7

DNA -> desossiribosio + acido fosforico + A-T (2 legami ad idrogeno)/ C-G (3 legami ad idrogeno) = 2 catene RNA > ribosio + acido fosforico + A-U / C-G = 1 catena

Tipi di RNA

• RNA messaggero -> trasporta l'informazione genetica fuori dal nucleo per la sintesi delle proteine
• RNA ribosomiale -> costituisce i ribosomi, organuli dove avviene la sintesi delle proteine
• RNA transfer > riconosce il messaggio genetico contenuto nei codini dell'mRNA, e li traduce nei corrispondenti aa

ENZIMI

• gli enzimi sono catalizzatori biologici, senza i quali le reazioni metaboliche avverrebbero con una lentezza tale da renderle inefficienti
• un enzima abbassa l'energia di attivazione necessaria per innescare la reazione
• un enzima agisce formando un complesso enzima-substrato
• l'enzima non viene né alterato e né consumato
• ogni enzima contiene un sito attivo, sito catalitico, dove avviene la catalisi
• molti enzimi per funzionare hanno bisogno di un cofattore ( ione metallico o molecole organiche più complesse . Le vitamine spesso sono precursori di coenzimi o fungono da coenzimi
• gli enzimi sono specifici per tipo di reazione e specifici per il substrato
• tipi di enzimi BIOMOLECOLE + ENZIMI + 8