Las proteínas: estructura, función y clasificación de aminoácidos

Las Proteínas: Concepto y Estructura

TEMA 4: LAS PROTEÍNASI.E.S. GABRIEL Y GALAN MONTEHERMOSO Biología 2º Bachillerato BLOUE A. BIOMOLÉCULAS LÍPIDOS

Las proteínas. Concepto Aminoácidos: concepto, fórmula general, propiedades, clasificación, nomenclatura Péptidos: Enlace peptídico Proteínas: Niveles estructurales:

• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria (globular y filamentosa)
• Estructura cuaternaria

Propiedades: desnaturalización y especificidad Funciones de las proteínasBiología 2º Bachillerato I.E.S. GABRIELY GALAN MONTEHERMOSO BLOUE A. BIOMOLÉCULAS LÍPIDOS

Las proteínas Las proteínas son biomoléculas orgánicas compuestas por C, H, O y N, aunque pueden contener también S, P, Fe, etc. Constituyen el grupo de biomoléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos, (50% del peso celular seco) y son mucho más diversas en estructura y función que otras clases de macromoléculas. Una sola célula puede contener miles de proteínas, cada una con una función única. Todas las proteínas son polímeros denominados polipéptidos constituidos por la unión de monómeros de bajo peso molecular denominados aminoácidos.

Los Aminoácidos: Concepto y Propiedades

Concepto de Aminoácidos

Los aminoácidos (aa) son compuestos orgánicos sencillos que presentan un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo ácido (-COOH) y una cadena lateral o grupo R (que varía de unos aá a otros), todos ellos unidos covalentemente a un átomo de carbono (carbono alfa). El 4º sustituyente es un átomo de hidrógeno.

H Grupo carboxilo Grupo amino H2N COOH Carbono a R Cadena lateral o grupo R

Existen muchos aá, pero solo 20 componen las proteínas. Son los denominados aá proteicos o a- aá y se diferencian por la cadena lateral. Los aá constituyen, por tanto, los monómeros cuya unión da lugar a los péptidos y a las proteínas.

Propiedades de los Aminoácidos

Los aá son compuestos orgánicos solubles en agua (poco solubles en disolventes orgánicos) debido a la baja masa molecular de sus cadenas y a la presencia de grupos ionizados. Por la misma razón, son cristalizables y sólidos, ya que el punto de fusión de los compuestos iónicos es alto. Debido a la presencia de los grupos amino y carboxilo, unidos al carbono a, los aá presentan comportamiento anfótero y estereoisomería.

Comportamiento Anfótero de los Aminoácidos

Los aá pueden comportarse como ácidos o como bases, según el pH de la disolución acuosa en la que se encuentren. Este comportamiento, denominado anfótero, permite Página 2 de 14I.E.S. GABRIELY GALAN MONTEHERMOSO Biología 2º Bachillerato BLOQUE A. BIOMOLÉCULAS LÍPIDOS amortiguar los cambios de pH, actuando como un sistema tampón natural, y se debe a la capacidad que tienen los grupos carboxilo y amino para ionizarse.

• En las disoluciones acuosas neutras, el grupo carboxilo se carga negativamente, por la pérdida de un protón (-COO"), y el grupo amino se carga positivamente, por la ganancia de un protón (-NH3+). Así se genera un ion dipolar neutro (zwitterión) alrededor del carbono a; el pH al que esto sucede varía para cada aminoácido y se denomina punto isoeléctrico (pI).

NH2-CH -COOH R NH3 . - CH I - COO- Doble ionización R

• En las disoluciones acuosas ácidas, con abundantes protones (H+), el grupo carboxilo capta un protón y se neutraliza su carga (-COOH). Así el aá actúa como una base y queda cargado positivamente debido al grupo amino (-NH3+).
• En las disoluciones acuosas básicas, pobres en protones, el grupo amino pierde un protón y se neutraliza su carga (-NH2). Así el aá actúa como un ácido y queda cargado negativamente debido al grupo carboxilo (-COO-).

H+ H+ 1 NHÀ - CH - COOH NHÀ - CH - COO- NH2 - CH - COO- Captación Liberación R R Punto isoeléctrico pH > 7 H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H + H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ I R

Estereoisomería de los Aminoácidos

Todos los aa, excepto la glicina, tienen isomeria espacial o estereoisomería, debido al carbono asimétrico que presentan (4 radicales diferentes unidos a él). Esto hace que en cada aá haya dos posibles configuraciones espaciales o estereoisómeros.

H 1 O=0 H3 N+-C-C 1 H O Glycine (Gly) pH < 7 H+ H+ H + H + H+ H+ H H + H + H+ H + H + H+ H + H+ H+ H+ Página 3 de 14Biología 2º Bachillerato I.E.S. GABRIELY GALAN MONTEHERMOSO BLOQUE A. BIOMOLÉCULAS LÍPIDOS

Cada estereoisómero es la imagen especular no superponible del otro; es decir, son enantiómeros. Existe un convenio por el que COO COO- H-C-NH3 H3N-C-H 1 1 CH3 CH3 D-Alanina L-Alanina se denomina configuración espacial D a la que presenta el grupo amino a la derecha, y configuración L, a la que lo presenta a la izquierda. En las proteínas de los seres vivos, excepto en algunas bacterias, solo se encuentran aminoácidos de configuración L. Además, los aá tienen actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían la luz polarizada un determinado ángulo. Uno de los isómeros ópticos lo hará en un sentido; el otro, en el contrario.

Clasificación de los Aminoácidos

Los aá proteicos se clasifican según la naturaleza química de su cadena lateral en:

• Aminoácidos neutros: Su cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino y, por tanto, a PH neutro su carga eléctrica neta es 0. Pueden ser:

• Neutros polares. Su cadena lateral tiene grupos hidrófilos con los que puede formar puentes de hidrógeno con moléculas polares, por lo que son solubles en agua. Serina (ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Prolina (Pro, P), Asparagina (Asn, N) y Glutamina (Gln, Q)
• Neutros apolares. Su larga cadena hidrocarbonada lateral es hidrófoba, y es menos soluble en agua. Glycina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I) y Metionina (Met, M),
• Neutros aromáticos. Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr), Triptófano (Trp).

• Aminoácidos ácidos, el grupo R lleva un grupo ácido (carboxilo), de manera que, a ph neutro, tienen carga negativa, ya que ese grupo desprende Ht. Acido aspártico (asp, D), ácido glutámico (Glu, E).
• Aminoácidos básicos, el grupo R lleva un grupo básico (amino), de tal modo que, a PH neutro, tienen carga eléctrica positiva (toma H+). Histidina (His, H), Lisina (Lys, K) & Arginina (Arg, R)

Los organismos autótrofos sintetizan todos los aá proteicos, pero no es así en los organismos heterótrofos. En ellos, algunos aá, que varían según la especie, deben ser ingeridos a través de la dieta, por lo que se denominan aá esenciales. En el ser humano son nueve: Histidina (His), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), triptófano (Trp), fenilalanina (Phe), metionina (Met), treonina (Thr) y lisina (Lys).

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Nomenclatura de Aminoácidos

Los aá se pueden nombrar con sus 3 primeras letras con alguna modificación para diferenciar aá que pueden coincidir. Ej. glutamina y ác glutámico: Gln y Glu. También se puede utilizar 1 sola letra mayúscula.

Códigos de Aminoácidos Aminoácido Código de tres letras Códig o una letra Aminoácido Código de tres letras Códig o una letra Alanina Ala A Leucina Leu L Arginina Arg Lisina Lys K Asparagina Asn Metionina Met M Aspártico Asp Fenilalanina Phe F Cisteina Cys Prolina Pro P Glutámico Glu Serina Ser S Glutamina Gin Treonina Thr T Glicina Gly Triptófano Trp W Histidina His Tirosina Tyr Y Isoleucina Ile AZOOWOOI - R N D C E Q G H I Valina Val V

El Enlace Peptídico y la Formación de Péptidos

El Enlace Peptídico

El enlace peptídico es el enlace que se establece entre los aá para formar los péptidos y las proteínas. Es el resultado de la unión del grupo carboxilo de un aá y el grupo amino de otro aá para dar lugar a una amida (-CO-NH) con desprendimiento de una molécula de agua. Los aá forman enlaces peptídicos (uniones entre péptidos) por medio de una reacción de condensación (síntesis por deshidratación). Presenta resonancia, es decir, hay una gran movilidad en una pareja de e- del enlace amida, lo que le confiere un carácter parcial de doble enlace. Es un enlace covalente simple con propiedades de doble enlace, de longitud intermedia entre el enlace doble y el simple, la unión entre el C y el N es más corta que en otros enlaces simples C-N, pero más larga que en los enlaces dobles -C=O. Se caracteriza por ser un enlace rígido, en el que los átomos implicados (C, O, N, H) quedan en un solo plano, no pueden rotar.

R H T- 10 1.24 -I -I R 120,5 123.5 Enlace peptidico 151 $33 1,40 19.5 18.5 R. H O R Grupo transpéptido LO Plano de la amida HIN TH Enlace peptidico El enlace peptídico presenta polaridad con la aparición de densidades de carga en el O y el N. Esta propiedad es la responsable de la aparición de enlaces de H entre enlaces peptídicos, responsables de la estructura secundaria de las proteínas. La ruptura del enlace peptídico se produce por una reacción de hidrólisis, que puede ser química o enzimática.

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Formación de Péptidos

Los péptidos son polímeros formados por aá unidos por enlaces peptídicos. Se pueden obtener por hidrólisis parcial de las proteínas, aunque también existen péptidos naturales que desempeñan funciones importantes (insulina, oxitocina, etc). Según el número de aá que los forman, se clasifican en:

• Oligopéptidos: de 2 a 10 aá (dipétidos, tripéptidos, tetrapéptidos, etc).
• Polipéptidos; tienen más de 10 aá. Cuando el polipéptido está constituido por más de 50-60 moléculas de aá o si su masa molecular es superior a 5000 u.m.a., se denominan proteína. Las proteínas pueden estar formadas por una única cadena polipeptídica o por varias, lo que es más frecuente.

Por ejemplo, la hormona insulina tiene dos Cadena A cadenas polipeptídicas, A y B. Cada cadena Val Gin Cy Cys Alı Se Cy Ser Leu Asn Leu Glu Asn TV CV TV S tiene su propio conjunto de aá, ensamblados I Phe Val Asn His et Cy G Ser His Leu Val Glu Ala Leu Tyr Leu Val Cy GM en un orden determinado. Glu Arg Cadena B S ALa Pro The Tyr Phe

Proteínas: Niveles Estructurales

Proteínas. Niveles estructurales Las proteínas son largas cadenas polipeptídicas (a veces una sola) que presenta en una determinada configuración espacial (estructura tridimensional) denominada configuración nativa de la que depende su función biológica. La estructura nativa de una proteína, por tanto, es la única conformación tridimensional en la que la proteína es biológicamente activa. Esta estructura o configuración que adopta la secuencia de aminoácidos en el espacio no tiene el mismo nivel de complejidad en todas las proteínas. La configuración espacial de las proteínas viene determinada por 4 niveles estructurales (o niveles de complejidad): las denominadas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura Primaria de las Proteínas

Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia ordenada de los aá que constituyen la proteína, indica, por tanto, qué aá componen la cadena y el orden en que se encuentran.

Aminoácido Extremo C-terminal +H3N- Ser "S-Asn -COO" ---- Extremo N-terminal Enlace peptídico

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