Cinética y regulación enzimática: inhibidores reversibles en Biología

Cinética y regulación enzimática

Las enzimas como catalizadores biológicos

· Un catalizador acelera la velocidad de una reacción. · En ausencia de catalizador la velocidad depende del número de moléculas > V = k[R] · El catalizador constituye una superficie donde encajan los reactivos y la transformación en productos es facilitada. Ventajas de las enzimas frente a los catalizadores inorgánicos: 1. Actúan en condiciones suaves de pH y T. 2. Mayor especificidad. 3. Mayor eficiencia.

Las enzimas se unen al sustrato facilitando que este se transforme en el ESTADO DE TRANSICIÓN: momento molecular en el que es igual de probable que se forme PRODUCTO (P) o SUSTRATO (S) S +E ->ES EP -> E + P ENZIMA ENZIMA CENTRO ACTIVO CATALISIS SUSTRATO (S) COMPLEJO ENZIMA- SUSTRATO COMPLEJO ENZIMA- PRODUCTO PRODUCTO (P) Los catalizadores (enzimas), no se modifican durante la reacción

Clasificación de las enzimas

1. Oxidorreductasas: transferencia de electrones. 2. Transferasas: transferencia de grupos funcionales entre moléculas. 3. Hidrolasas: reacción de hidrólisis: rotura de enlaces formados por reacciones de condensación. 4. Liasas: rompen C-C, C-N, C-O o C-S, y forma doble enlace en la molécula resultante. Algunas forman enlaces sin gasto de ATP. 5. Isomerasas: transferencia de grupos funcionales dentro de la misma molécula. 6. Ligasas: condensación dependiente de hidrólisis de ATP.

Tabla 8-1. Clasificación de las enzimas según la reacción catalizada

Clase subclase 1. Oxidorreductasas Deshidrogenasas, oxidasas, reductasas, peroxidasas, catalasa, oxigenasas, hidroxilasas 2. Transferasas Transaldolasas y transcetolasas, fosforiltransferasas, quinasas, fosfomutasas 3. Hidrolasas Esterasas, glucosidasas, peptidasas, fosfatasas, tiolasas, fosfolipasas, amidasas, desaminasas, ribonucleasas 4. Liasas Descarboxilasas, aldolasas, hidratasas, deshidratasas, sintasas, liasas 5. Isomerasas Racemasas, epimerasas, isomerasas, mutasas 6. Ligasas Sintetasas, carboxilasas

Nomenclatura de enzimas - ENZYME COMMISSION

EC 1.2.3.4. 1: Nombre de la clase o tipo de reacción 2: Subclase o grupo funcional modificado 3 y 4: Aspectos específicos de la reacción EC. 2.7.1.1 > Hexoquinasa 2 = transferasa 7 = fosfotransferasa 1 = grupo hidroxilo como aceptor 1 = D hexosa como aceptor del grupo fosfato

Centro activo enzimático

Residuos de unión: · Forman interacciones débiles con el sustrato, necesarios para que se forme el complejo enzima-sustrato. Residuos catalíticos: . Forman interacciones débiles y/o enlaces covalentes transitorios con el sustrato. · Participan en la transformación química del sustrato en el producto. Los residuos de unión y los catalíticos establecen una gran cantidad de interacciones con el sustrato que, de manera combinada, generan una energía (energía libre de unión, 4GB) que facilita la transformación del sustrato en producto.