Documento de Universidad sobre Glucólisis. El Pdf de Biología detalla la definición, ubicación celular y función catabólica de la glucólisis, así como los destinos del piruvato y la producción de ATP.
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Glucólisis Definición y ubicación: La glucolisis, tambien conocida como vía de Embden-Meyerhof, es el proceso de descomposición de la glucosa en una serie de reacciones que tienen lugar en el citosol de todas las células. Estas reacciones pueden dar como productos finales piruvato o lactato, así como ATP.
Función catabólica: La glucolisis es una vía catabólica, lo que significa que las células la utilizan para producir ATP, la principal fuente de energía celular.
Requisitos para la glucólisis: Para que la glucólisis se lleve a cabo, se necesitan dos condiciones principales:
FOSFORILACIÓN DE LA GLUCOSA CCCCCC GLUCOSA Importancia de la glucosa como combustible: La glucosa es un Hexoquinasa/Glucoquinasa ATP ADP combustible crucial para todas las células GLUT GLUCOSA 6P C del organismo, especialmente para los glóbulos rojos y el sistema nervioso, que dependen principalmente de este compuesto para obtener energía. Otros tejidos también necesitan glucosa, especialmente aquellos con escasez de mitocondrias.
Consumo de glucosa por parte del cerebro y los glóbulos rojos: El cerebro consume aproximadamente 120 g de glucosa cada día, mientras que los glóbulos rojos de un hombre de 70 kg de peso pueden consumir entre 20 y 30 g de glucosa por día.
Otras fuentes de energía para los tejidos: Además de la glucosa, los tejidos pueden utilizar otras fuentes de energía según sus estados metabólicos, como ácidos grasos, aminoácidos, cuerpos cetónicos o ácido láctico.Fosforilación de la glucosa: En las células hepáticas y las células B del páncreas, la glucosa es fosforilada en el carbono 6 por la enzima glucocinasa. En otros tejidos, la glucosa es fosforilada en el carbono 6 por la enzima hexocinasa, que tiene tres isoformas diferentes. Aunque ambas enzimas realizan la fosforilación de la glucosa en el carbono 6, hay diferencias notables entre glucocinasa y hexocinasa.
Participación del ATP y el magnesio: En la reacción de fosforilación de la glucosa, donde participa el ATP, también está presente el magnesio, ya que ambos forman un complejo. Aunque no se mencione explícitamente en cada reacción, es importante destacar su participación.
Características de la enzima glucocinasa:
Características de la enzima hexocinasa:
ISOMERIZACIÓN DE LA GLUCOSA 6-FOSFATO (GLUCOSA-6-P): Reacción catalizada: La enzima fosfohexosa isomerasa cataliza la conversión de glucosa-6-P en fructosa-6-P. Reversibilidad: Esta reacción es fácilmente reversible, lo que significa que la fructosa-6-P también puede convertirse en glucosa-6-P a través de la misma enzima. GLUCOSA 6P Isomerasa FRUCTOSA 6P
FOSFORILACIÓN DE LA FRUCTOSA-6-P: Reacción catalizada: La enzima fosfofructocinasa-1 (FFK-1) cataliza la fosforilación de la fructosa-6-P en el carbono 1, formando el producto fructosa-1,6-di-P. Irreversibilidad: Esta reacción es irreversible, lo que significa que no puede revertirse fácilmente. FRUCTOSA 6P ATP Fosfofructoquinasa ADP FRUCTOSA 1,6 DP
Regulación alostérica: La fosfofructocinasa-1 es la enzima mejor regulada de la glucólisis y puede ser activada o inhibida alostéricamente.
Reguladores alostéricos: El compuesto fructosa-2,6-bifosfato es el mejor activador de la fosfofructocinasa-1, mientras que el AMP, que indica que la célula tiene falta de energía (ATP), también es un activador alostérico. Por otro lado, el ATP y el citrato, que indican que la célula tiene suficiente energía, inhiben alostéricamente a la fosfofructocinasa-1.
Interconexión con la gluconeogénesis: El fructosa-2,6-bifosfato, que activa a la fosfofructocinasa-1, también inhibe a la fructosa 1,6-bifosfatasa, una enzima específica de la gluconeogénesis.
ROMPIMIENTO DE LA FRUCTOSA 1,6-BIFOSFATO: Reacción catalizada: La fructosa 1,6-di-P se divide en dos partes, gliceraldehído 3-P y dihidroxiacetona-P, mediante la acción de la enzima aldolasa "A". Productos de la reacción: La aldolasa A cataliza la ruptura reversible de la fructosa 1,6-di-P en gliceraldehído 3-P y dihidroxiacetona-P. FRUCTOSA 1,6 DP Aldolasa DIHIDROXIACETONA 3P Mutasa 2 NADH++ 1 2 GLICERALDEHIDO 3P Glicerald
Regulación de la enzima: La aldolasa A no es regulada, lo que significa que su actividad no está sujeta a cambios alostéricos o de otro tipo.
ISOMERIZACIÓN DE LAS TRIOSAS FOSFATO: Reacción catalizada: La enzima fosfotriosa isomerasa cataliza la interconversión reversible de gliceraldehído 3-P y dihidroxiacetona-P. DIHIDROXIACETONA 3P Mutasa 2 NADH++ 2 GLICERALDEHIDO 3P Glicerald
Productos de la reacción: Gliceraldehído 3-P y dihidroxiacetona-P se interconvierten, permitiendo que cada una de estas triosas continúe las reacciones de la glucolisis hasta la formación de piruvato.
Doble formación de ATP: A partir de esta etapa, la glucolisis se duplica, lo que significa que cuando se forma ATP en una reacción, en realidad se están formando dos ATP. Esto se debe a que ahora hay dos triosas fosfato que participan en la glucolisis.
OXIDACIÓN DEL GLICERALDEHIDO 3-P: Reacción catalizada: La enzima 1 Mutasa 2 NADH+H+ 2 Pi 2 GLICERALDEHIDO 3P 2 GLICERATO 1,3 DP gliceraldehído 3-P P P Gliceraldehído deshidrogenasa P P P P OOČ COC CCC COC cataliza la conversión de gliceraldehído 3-P en 1,3-difosfoglicerato.
Participación de NAD+: En esta reacción, la coenzima NAD+ participa y se reduce a NADH, lo que implica una oxidación del gliceraldehído 3-P ya que le quita dos hidrógenos.
Fosforilación: el gliceraldehído 3-P se fosforila en el carbono 1 por una molécula de fósforo inorgánico.
Reversibilidad: Esta reacción es reversible.
SÍNTESIS DE ATP A NIVEL DEL SUSTRATO (PRIMERA FOSFORILACIÓN A NIVEL DEL SUSTRATO): Sitios de síntesis de ATP: Aparte de la síntesis de ATP en la cadena respiratoria de la mitocondria, también se produce ATP a nivel del sustrato, es decir, en la misma ubicación donde ocurre la reacción en la vía metabólica. Reacción catalizada: La enzima fosfogliceratocinasa cataliza la conversión de 1,3-difosfoglicerato en 3-fosfoglicerato, formando ATP en el proceso. 2 GLICERATO 3P .2 ATP Glicerato quinasa 2 ADP Pi 2 GLICERATO 1,3 DP P P a COC P P COC
Reversibilidad: Esta reacción es reversible.
Formación de ATP: Cada una de estas reacciones es doble en la glucolisis, lo que significa que se forman dos moléculas de ATP por cada molécula de glucosa que está sufriendo glucólisis.
Es importante destacar que en los glóbulos rojos (eritrocitos), hay un desvío llamado vía de Rapoport Luebering, donde una parte pequeña de la glucólisis en el eritrocito toma esta vía para formar el compuesto "2,3-difosfoglicerato", esencial para que la hemoglobina libere oxígeno a los tejidos. Este desvío implica la participación de dos enzimas: una mutasa que convierte 1,3-difosfoglicerato en 2,3-difosfoglicerato y una fosfatasa que convierte 2,3-difosfoglicerato en 3-fosfoglicerato. deshidrogenasa
CONVERSIÓN DEL 3-FOSFOGLICERATO EN 2-FOSFOGLICERATO: Reacción catalizada: La enzima fosfoglicerato mutasa cataliza la conversión reversible de 3-fosfoglicerato a 2-fosfoglicerato. 2 GLICERATO 2P Glicerato mutasa 2 GLICERATO 3P
Reversibilidad: Esta reacción es reversible, lo que significa que 2-fosfoglicerato también puede convertirse en 3-fosfoglicerato mediante la misma enzima.
Importancia en la glucolisis: Esta conversión es una etapa clave en la glucolisis y es necesaria para continuar el proceso metabólico.
DESHIDRATACIÓN DEL 2-FOSFOGLICERATO: Reacción catalizada: La enzima enolasa cataliza la deshidratación del 2-fosfoglicerato. 2 FOSFOENOLPIRUVATO Enolasa >2 H2O 2 GLICERATO 2P
Pérdida de agua: Durante esta reacción, el 2-fosfoglicerato pierde una molécula de agua.
Formación de fosfoenolpiruvato: Como resultado de la perdida de agua, el 2-fosfoglicerato se reestructura y forma un compuesto de alta energía llamado fosfoenolpiruvato.
SÍNTESIS DE ATP A NIVEL DEL SUSTRATO (SEGUNDA FOSFORILACIÓN A NIVEL DEL SUSTRATO): Formación de ATP: El fosfoenolpiruvato (FEP), un compuesto de alta energía, se convierte en piruvato por la acción de la enzima piruvato cinasa, generando una molécula de ATP por cada triosa que sufre glucolisis. 2 PIRUVATO 2 ATP Piruvato quinasa C 2 ADP 2 FOSFOENOLPIRUVATO
Reversibilidad: Esta reacción es irreversible y específica de la glucólisis, lo que significa que no ocurre en la gluconeogénesis.
Regulación alosterica: La piruvato cinasa es activada alostericamente por el compuesto fructosa 1,6-bifosfato y por el AMP, mientras que es inhibida por el ATP y el acetil-CoA.
Importancia clínica: La deficiencia genética de la enzima piruvato cinasa es la segunda causa de anemia hemolítica debido a errores genéticos de enzimas, siendo la primera causa la deficiencia de la enzima glucosa 6-fosfato deshidrogenasa, que participa en la vía de las pentosas fosfato.