Basi molecolari e funzionali della vita: presentazione universitaria

Università degli Studi di Ferrara

v Corso di Laurea in Infermieristica v Corso di Laurea Ostetricia A.A. 2024/25 Paola Rizzo Professore Associato di Biologia Applicata Email rzzpla@unife.it

Modulo di Biologia Applicata

Corso integrato di Basi molecolari e funzionali della vita

Testi di riferimento: Stefani, Taddei: Chimica, Biochimica e Biologia Applicata. Zanichelli (qualsiasi altro testo di Biologia Generale può andare bene: consultarsi con il Docente).

La biologia è lo studio degli esseri viventi

Caratteristiche esseri viventi

• Riproduzione Capacità di dare origine ad esserisimili a sé stessi
• Crescita e sviluppo [ Aumento delle dimensioni Cambiamento (da uovo ad organismo adulto)
• Regolazione dei processi metabolici: Produrre energia per lo svolgimento delle funzioni vitali [ In grado di mantenere omeostasi (esempio i livelli di glucosio circolanti devono essere mantenuti costanti) [ Per metabolismo si intende l'insieme delle reazioni che avvengono all'interno di un organismo
• Risposta a stimoli/movimento
• Le popolazioni si adattano all'ambiente: Evoluzione
• Composti da cellule La maggior parte degli organismi viventi è costituita da singole cellule; altri come noi sono multicellulari. Ma in tutti i casi l'intero organismo è stato generato da divisioni cellulari di una singola cellula. Cellula = unità fondamentale della vita

Organizzazione del corso

Basi chimiche e organizzazione molecolare della vita definizione di macromolecole La cellula ( eucarioti e procarioti) Flusso informazione genetica- dal DNA a RNA alle proteineProliferazione cellulare: ciclo cellulare, mitosi, meiosi Morte cellulare: apoptosi I Definizione di cellula trasformata

Perché studiare la biologia?

STO MORENDO NON E' UN TUO PROBLEMA? Blood Type O Blood Type B SENZA IMPOLLINAZIONE NON C'E' CIBO E SENZA CIBO TU MUORI! ORA E' UN TUO PROBLEMA? Blood Type A Blood Type AB --- O e = alattie gene Toma a Imitayanı Patologie < 0, Cerca causate da virus 08:10 - TỊ 100% Besa AndZeni TS The Scientist Update: The WHO has issued a statement announcing Twee laboratory-cortaved cases of vill poliovirus type 1 in Borna Starte. Pollo Reemerges in Nigeria Prior im look musk's announcement of newly confirmed c. 099 350 Comment: 10 Condivisiant: 106 O = HI4 National institutes of Health (NIH) Gone . @ From NIH Research Matters: Researchers found that a fast-acting inulin from the cont snail can bind and activate the human insulin receptor. The 3-D structure and other findings from the study provide insights for designing rapid-acting insulins to bemer manage diabetes. Keep reading -- ) Cont snail venom reveals insulin insights A study of a fast-acting inpuan fiore the cone snail provi .. cần với place Comemente Condividi OVO 143 Scrivi un commento. > O under the microscope. oxytocin Tyr Pro Cys Gh Nuovi farmaci contro il diabete .... alla base dell'amore 2014 2016 I batteri amici e nemici ... e contro il cancroa chemist a physicist

Basi chimiche e organizzazione molecolare della cellula

La composizione molecolare delle cellule

Percentuale del peso cellulare totale Composizione chimica approssimativa di un Componente batterio cellula di E. coli batterio tipico e di una cellula tipica di mammifero mammiferoH2O 70 70 Ioni inorganici (Na+, K+, Mg2+, Ca2+, CI", HPO42", HCO3 ) 1 1 Zuccheri, amminoacidi, nucleotidi, acidi grassi (e precursori) e altre piccole molecole 3 3 Fosfolipidi 2 3 Altri lipidi - 2 Polisaccaridi 2 2 RNA 6 1,1 80-90% del peso DNA 1 0,25 secco Proteine 15 18 Volume cellulare totale 2 x 10-12 cm3 4 x 10-9 cm3 Volume cellulare relativo 1 2000 Molecole contenenti carbonio (molecole organiche)

Caratteristiche dell'H2O

H H O + H + O + H H H H + H H H O - Figura 1.2 I quattro legami idrogeno che possono essere formati da una molecola d'acqua. Lo schema non rispetta la reale disposi- zione spaziale, tetraedrica, essendo l'ossigeno in ibridazione sp3. iL'H2O è una molecola polare con una carica leggermente negativa (ö-) in corrispondenza dell'atomo di ossigeno e una carica leggermente positiva (5+) in corrispondenza dell'atomo di idrogeno. A causa della loro polarità le molecole di H2O possono formare legami idrogeno (linee tratteggiate). ! A causa della loro polarità le molecole di H2O possono formare legami idrogeno anche con altre molecole polari e possono interagire con ioni carichi. Come risultato di tali interazioni, ioni e molecole polari sono facilmente solubili in H2O : IDROFILICHE!! ! ! Al contrario, molecole non polari, che non possono interagire con l'H2O, sono poco solubili in un ambiente acquoso: IDROFOBICHE. Conseguentemente, le molecole non polari tendono a minimizzare il loro contatto con l'H2O, associandosi, invece, strettamente tra loro (olio in acqua). In acqua, le molecole con una "testa" polare e una "coda" apolare definite ANFIPATICHE (ad esempio i fosfolipidi) si organizzano in modo da esporre !la porzione polare all'esterno e nascondono la zona apolare. ! ! ! ! !

La composizione molecolare delle cellule

Percentuale del peso cellulare totale Componente batterio cellula di E. coli Composizione chimica approssimativa di un mammifero batterio tipico e di una cellula tipica di mammifero 70 70 Ioni inorganici H2O(Na+, K+, Mg2+, Ca2+, CI", HPO42", HCO3 ) 11 Zuccheri, a.a., nucleotidi, acidi grassi (e precursori) e altre piccole molecole 3 3 Fosfolipidi 2 3 Altri lipidi - 2 Polisaccaridi 2 2 RNA 6 1,1 80-90% del peso DNA 1 0,25 secco Proteine 15 18 Volume cellulare totale 2 x 10-12 cm3 4 x 10-9 cm3 Volume cellulare relativo 1 2000 Molecole contenenti carbonio (molecole organiche)

PROTEINE

Funzione delle proteine

proteios = di primaria importanza

1. Enzimi: catalizzatori che accelerano la velocità delle reazioni chimiche (es. DNA polimerasi)
2. Proteine strutturali: proteine del citoscheletro, collagene, elastina, cheratina ecc.
3. Proteine canale: proteine inserite nellamembrana citoplasmatica che consentono il passaggio di molecole e ioni.
4. Proteine contrattili: assicurano la motilità delle cellule e degli organismi.
5. Ormoni proteici (es. insulina)
6. Proteine di trasporto: es emoglobina del sangue.
7. Anticorpi: principale sistema di difesa degli organismi.
8. Proteine di deposito: deposito di materia o di energia (es., ovalbumina, caseina del latte) o di particolari sostanze (la ferritina, deposito di ferro).
9. Tossine: prodotte da un organismo che sono dannose per alcune specie ! La composizione proteica varia nei vari tipi di cellula!

Le proteine sono polimeri di amminoacidi

Ciascun amminoacido consiste di un atomo di carbonio (detto carbonio a) legato ad un gruppo carbossilico (COO), ad un gruppo amminico (NH3*), ad un atomo di H e ad una variabile catena laterale (R) Catena laterale ! !. ... ! configurazione L-aminoacidi nelle proteine A PH fisiologico, sia il gruppo carbossilico che quello amminico sono ionizzati i! I 2 0 aminoacidi Le specifiche proprietà chimiche delle differenti catene laterali degli a.a. determinano il ruolo diciascuno di essi nella struttura e funzione della proteina. Selenocisteina, Pirrolisina (solo nei batteri) Quindi oggi si conoscono 22 amminoacidi. Scoperti di recente! Peptidi ! Le catene formate dagliamminoacidi presentano un gruppo amminico terminale e un gruppo carbossilico teminale. Sono quindi dotate di polarità e per convenzione nel descrivere la sequenza della proteina si inizia sempre con I'N - terminale. (PM= peso molecolare che si esprime in Dalton)!

• I polipeptidi presentano un numero di amminoacidi maggiore o uguale a 50
• Le proteine possono essere costituite da una o più catene polipeptidiche Una proteina con PM=100.000 ha una massa di 100.000 Dalton o 100 kDalton

Definizione di proteina e polipeptide

Una proteina è una catena polipeptidica o un complesso costituito da più catene polipeptidiche che ha raggiunto una forma tridimensionale unica e stabile ed è biologicamente attiva. Proteine monomeriche: una catena polipeptidica Proteine multimeriche: più catene: dimeriche- trimeriche- tetrameriche (emoglobina). La sequenza amminoacidica di una proteina rappresenta solo il primo elemento della sua struttura e viene definita struttura primaria Fredrick Sanger è stato il primo a determinare, nel 1953, la sequenza completa di una proteina, l'ormone insulina. L'insulina è costituita da 2 catene polipeptidiche, una di 21 e l'altra di 30 a.a. Le catene laterali delle tre coppie di residui di cisteina sono legate da ponti disolfuro, due dei quali connettono le due catene polipeptidiche. .! L'avvolgimento a spirale o la disposizione regolare di tratti più o meno lunghi della catena proteica costituiscono la struttura secondaria della proteina. ! !!

Struttura secondaria

@ foglietto Legami ad idrogeno tra catene parallele o stessa catena ripiegata Struttura secondaria a elica Legami ad idrogeno nella stessa catena ! ! La struttura terziaria consiste nel ripiegamento della catena polipeptidica quale risultato delle interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi localizzati nelle differenti regioni della sequenza primaria . In moltissime proteine la combinazione a-elica e ß foglietto, connessi da regioni ad ansa dellacatena polipeptidica, si ripiega in strutture compatte globulari. Nelle proteine possiamo evidenziare più regioni globulari dette domini, che rappresentano le unità di base della struttura terziaria e hanno funzioni specifiche. ! !

Proteine fibrose e globulari

Le proteine fibrose sono proteine lunghe (con un rapporto lunghezza:larghezza superiore a 10) dalla struttura semplice a forma di barra o filamento (funzione strutturale: collagene, cheratina, fibroina). Nelle proteine globulari le catene polipeptidiche tendono ad avvolgersi su se stesse (enzimi). La struttura quaternaria è presente quando la proteina à costituita da più catene polipeptidiche! ! La struttura terziaria e quella quaternaria sono stabilizzate da interazioni tra i gruppi R legami idrogeno, interazioni elettrostatiche, interazioni idrofobiche e ponti disolfuro (legami covalenti tra le cisteine).! ! Denaturazione e rinaturazione di una proteina Tali conformazioni tridimensionali delle proteine rappresentano il risultato delle interazioni tra i loro amminoacidi costitutivi, cosicché la forma