Biomoléculas: proteínas, estructura y clasificación de la Uvic

Proteïnes: Generalitats i Funcions

Tema 2: Biomolecules - 3a Part 1 1.2.3. PROTEINES Macromolecules molt abundants: 12-18%

• Combinació de 20 aminoacids, formant polimers lineals d'unitats monomeriques
• Bàsicament formades per C, H, O, N i S
• Estructura complexa: rigides per formar elements estructurals o flexibles per constituir elements mes funcionals
• Amb grups funcionals reactius: tiols (-SH), alcohols, acids, amines, etc ...
• Localització: es troben a totes les cellules i en totes les estructures cel·lulars

Funcions Corporals de les Proteïnes

• Estructurals
• Catalítiques
• Relació (hormones/receptors)
• Contractils
• Transport
• Reserva
• Defensa
• Regulació/control UNIVERSITAT DE VIC UNIVERSITAT CENTRAL DE CATALUNYA

Fonts de Proteïnes

Proteínas de origen animal:

• Leche
• Carne
• Pescado
• Huevos
• Queso

Proteínas de origen vegetal:

• Arroz
• Legumbres
• Pan
• Avellanas, almendras UVIC

Composició d'una Cèl·lula Eucariota

Composició d'una cèl·lula eucariota (% en pes) 1 1,5 2,5 2 Aigua 5 Proteïnes 18 Polisacarids Lipids 70 =Ions inorganics Acids nucleics Altres EFCH-I, Grau Infermeria

Aminoàcids: Unitat Estructural de les Proteïnes

Tema 2: Biomolecules1.2.3. PROTEINES: aminoacids (aa) 2

Generalitats dels Aminoàcids

• Són la unitat estructural bàsica de les proteïnes i dels pèptids
• Són molécules amfòteres (amfipàtiques)
• Són molecules nitrogenades
• Comparteixen una mateixa estructura: grup ami (NH2), cadena lateral i un grup àcid (COOH): H H H N c c H 0 R NH2 Grup amí COOH Grup carboxil (àcid)

• 20 aminoacids diferents
• Units per enllaços peptídics
• Es diferencien a la cadena lateral (R) R H+ H+ H 1 1 +H3N COOH +H3N COO- H2N COO- H+ H+ PH ácido PH neutro PH básico UVIC UNIVERSITAT DE VIC UNIVERSITAT CENTRAL DE CATALUNYA

• Sistema tampó
• En solució forma doblement ionitzada ACIDO ALCALINO MUY ACIDO Neutral https://alcavida.com Grupos ionizables ló dipolar o Zwiterió R R H H

Classificació dels Aminoàcids

1.2.3. PROTEINES: aa classificació 3 H H H N c c H 0 R NH2 Grup amí COOH Grup carboxil (àcid) AMINOÁCIDO COO COO COO 1 1 1 H3N-C-H H3N-C-H 1 H CH CH2 CH2 CH2 I 1 1 CH2 CH2 C-NH 1 - CH CH2 CH2 CH3 CH3 S 1 CH3 Leucina Metionina Isoleucina

Grups R dels Aminoàcids

Seis grupos R son hidrofóbicos

• Glicina (Gly, g)
• Alanina (Ala, a)
• Valina (Val, v)
• Leucina (Leu, I)
• Isoleucina (Ile, i),
• Metionina (Met, m)

Cuatro son polares sin carga neta

• Serina (Ser, s)
• Treonina (Thr, t)
• Asparagina (Asn, n)
• Glutamina (Gln, q)

Cuatro son ácidos con carga neta negativa

• Ácido aspártico (Asp, d)
• Ácido glutámico (Glu, e)

Tres son bases con carga neta positiva

• Lisina (Lys, k)
• Arginina (Arg, r)
• Histidina (His, h)

Tres tienen funciones especiales

• Cisteína (Cys, c)
• Prolina (Pro, p)
• Tirosina (Tyr, y)

COO- COO- coo 1 1 1 H3N-C-H 1 CH2OH H3N-C-H H3N-C-H - H-C-OH 1 CH3 CH2 1 SH Serina Treonina Cisteína COO COO COO - 1 H3N-C-H H3N-C-H CH2 CH2 CH2 1 1 HON CH2 CH2 CH2 1 1 1 1 H2C-CH2 C CH2 HON 1 C OH HaŃ O Prolina Asparagina Glutamina AMINOÁCIDO COO COO COO Grupos R cargados positivamente 1 1 H3N-C-H H3N-C-H H3N-C-H - 1 1 Grupos R no polares, alifáticos Glicina Alanina Valina 1 HN-5 - 1 *NH3 C =NH2 1 NH2 Lisina Arginina Histidina Grupos R carga negativa COO COO- 1 1 H3N-C-H 1 CH2 - COO - CH2 1 COO Aspartato Glutamato COO COO COO I HAN-C-H - H3N -C-H H3N-C-H 1 . - Fenilalanina (Phe, f) · Triptófano (Trp, w) - Isoleucina (Ile, i), - Fenilalanina (Phe, f) · Triptófano (Trp, w) · Ácido glutámico (Glu, e) · Lisina (Lys, k) " Prolina (Pro, p) · Arginina (Arg, r) · Metionina (Met, m) · Histidina (His, h) · Cisteína (Cys, c) Grupos R polares, sin carga Grupos R no polares, aromáticos Fenilalanina Tirosina Triptofano CH2 NH - I 1 CH3 Once grupos R son hidrófilos Siete tienen carga neta H3N-C-H - CH2 0- NH · Ácido aspártico (Asp, d) ✓ Cada variació de la sequencia d'aminoacids produeix una proteïna diferent. ✓ La situació és similar a un alfabet de lletres per formar paraules. H3N-C-H 1 CH3 CH3 CH3

Enllaç Peptídic i Formació de Proteïnes

1.2.3. PROTEINES: aa-enllaç peptídic 4

Enllaç Peptídic

Enllaç peptídic H H OH ,OH - H2N-C - C. H2N- C - C I I O R R2 aa-IRNA7 arriving aa H Aminoacid 1 Aminoacid 2 _R5 H C=o H-C O Ribosome H C=O IRNA4 leaving CAG H H H Tec R1 H R2 I + H3N-CH-C-N -- CH-COO- 0 Figure 3-13 Lehninger Principles of Biochemistry, Sixth Edition · 2013 W. H. Freeman and Company H H H 工 H H H H ,OH - H2N-C -C-N-C-C -N-C -C -N-C-C. R1 O R2 O R3 O R4 UVIC Extrem amino Extrem carboxil R1 H R2 + - I H3N-CH-C-OH + H-N-CH-COO" 0 hidròlisi H2O H2O condensació I 1 OH H2N-C -C -N -- C -C. Codon Codon Codon Codon Codon Codon Codon I O Movement of ribosome - R1 O R2 dipeptid H2O mRNA UUUAGC, 5 in GGGAAAUCGGUE Des de 50 fins 2.000 aa Des de 5,5 KDa fins 220 KDa 1 KDa = 1000g/mol 1 aa = 110g/mol EFCH-I, Grau Infermeria Tema 2: Biomolecules I Growing polypeptide chain HN-C-

Organització Estructural de les Proteïnes

1.2.3. PROTEINES: ORGANITZACIÓ ESTRUCTURAL 5

Estructura Primària

• Seqüència d'aminoacids units per enllaç peptídic (cadena polipeptídica)
• Determinada geneticament
• Alteracions en la sequència conseqüències greus en el funcionament de la cèl·lula

Estructura Secundària

• Girs o plegaments de la cadena polipeptídica
• Alfa-helix, làmina beta

Estructura Terciària

• Forma tridimensional de la cadena polipeptídica
• Determina la funció

Estructura Quaternària

• La disposició de dues o més cadenes polipeptídiques Primary structure Leu - Asp - Ala - Val - Arg- Gly - Ser Amino acid Secondary structure Hydrogen bond Pleated sheet Alpha helix Tertiary structure Polypeptide (single subunit of transthyretin) Quaternary structure Transthyretin, with four identical polypeptide subunits Copyright 2003 Pearson Education, Inc., publishing as Benjamin Cummings. UVIC UNIVERSITAT DE VIC UNIVERSITAT CENTRAL DE CATALUNYA EFCH-I, Grau Infermeria Tema 2: Biomolecules

Paradigma de la Biologia de les Proteïnes

1.2.3. PROTEINES: ORGANITZACIÓ ESTRUCTURAL Paradigma de la biologia de les proteïnes 6 Val-Leu-Asn-Val-Trp-Gly-Lys-Val-Glu-Ala-Thr Seqüència Estructura 2aria I Estructura 3aria (3D) I Estructura 4aria 1 1 O2 Magatzem d'O2 Funció

1. L'estructura tridimensional d'una proteïna ve determinada per la sequència d'aminoacids
2. La funció està determinada per la seva estructura tridimensional
3. L'estructura tridimensional d'una proteïna és única o quasi única
4. Les forces que estabilitzen una estructura proteica són principalment interaccions no covalents
5. Malgrat la complicació de les estructures es poden reconèixer caracteristiques comunes UVIC UNIVERSITAT DE VIC UNIVERSITAT CENTRAL DE CATALUNYA EFCH-I, Grau Infermeria Tema 2: Biomolecules

Nivells d'Estructuració de les Proteïnes

1.2.3. PROTEINES: NIVELLS D'ESTRUCTURACIO 7

Ponts d'Hidrogen en Proteïnes

Ponts d'hidrogen entre extrems amino i carboxil Primary structure Secondary structure Tertiary structure Quaternary structure Arg An alpha-helix hydrophilic side Glu Arg Glu Gly Gly Leu Val Ala His Amino acid residues a Helix Polypeptide chain Assembled subunits CAN-C $3.0 CINCI C C H H .. · O O O O C-C C.C.M CCN Puentes de Hidrogeno C-N CON PC-N Estabilitzen l'estructura http://es.slideshare.net/iessuel/protenas-9755006 Copyright 2003 Pearson Education, Inc., publishing as Benjamin Cummings. Model esquemàtic Visió Lateral Visió Stryer et al., 2007. Bioquímica 6ª Ed. Reverté, Barcelona UVIC UNIVERSITAT DE VIC UNIVERSITAT CENTRAL DE CATALUNYA EFCH-I, Grau Infermeria Tema 2: Biomolecules Tyr Pro Trp hydrophobic side Trp Ribbon Diagram of an alpha-helix H H Enllaços covalents entre els grups R C-N H I ฿ hoja plegada Lys Lys His

Estructura Terciària: Enllaços d'Estabilització

1.2.3. PROTEINES: ESTRUCTURA TERCIARIA 8

Enllaços d'Estabilització de l'Estructura Terciària

ENLLAÇOS D'ESTABILITZACIÓ

• L'estructura terciaria es deu a interaccions entre aminoacids que es troben lluny en l'estructura primària. Covalents : V Ponts diS No covalents: v Interaccions hidrofobiques v Ponts electrostatics V Ponts d'H C-C-N-C R H-Z == O.t.H -C-N-C-C Pontd'hidrogen 0=C H H N 1 C-C-S-S-C-C 1 H H Pont disulfur entre els grups R de 2 cisteïnes AcademiaVasquez C C-N- (CH2)4 NH3+ Pontiònic O- (enllaç) O=C CH, C C O CH3 CH3 1 Unió entre regions hidrofòbiques C-CH3 CH3 - CH3 CH2 CH3-C-CH3 EFCH-I, Grau Infermeria Tema 2: Biomolecules UVIC UNIVERSITAT DE VIC UNIVERSITAT CENTRAL DE CATALUNYA H https://www.youtube.com/watch?v=05uqdxQyJj8 R

Desnaturalització i Renaturalització de Proteïnes

1.2.3. PROTEINES: ESTRUCTURA TERCIARIA 9

Desnaturalització

ENLLAÇOS D'ESTABILITZACIÓ agentes: pH, tempertura, solubilidad, ..... Desnaturalización Pérdida de la actividad biológica Vuelve a ser activa Renaturalización Proteína desnaturalizada Proteína normal Proteïna nativa https://curiosoando.com/que-es-la-desnaturalizacion-de-proteinas

Queratina

QUERATINA: ·prot fibrosa estructural ·Insoluble en aigua i en dissolvents organics ·Pel, cabell, banyes, peülles albúmina NO es pot renaturalitzar !! Pelo liso Pelo rizado queratina -5-5 HO S-S H -- O -5-5 5 -O --- H -5-8 H -. 0 -H- Fs- -5 amino acids keratin protein (coiled-coils) tetramers intermediate filament (IF) micro-fibril macro-fibril 50 um 9.5 A 75-90 Å 5.0 Ă 0.1-0.4 um UVIC UNIVERSITAT DE VIC UNIVERSITAT CENTRAL DE CATALUNYA

Tipus de Queratina

QUERATINA Alfa: - En tots els vertebrats - Conté cisteïnes que formen ponts disulfur Com mes ponts S-S mes duresa cabell versus banya - Alfa-hélix i algun full beta EFCH-I, Grau Infermeria Tema 2: Biomolecules

Proteïnes Xaperones i Plegament

1.2.3. PROTEINES: ESTRUCTURA TERCIARIA 10

Proteïnes Xaperones

PROTEÏNES XAPERONES A mesura que la proteïna es forma al ribosoma, va adoptant la seva forma tridimensional. Es pensava que el plegament era un procés espontani i simple, però sembla que no és així; hi ha unes proteïnes (Xaperones) que faciliten el plegament correcte de les altres proteïnes. Copyright @ The McGraw-Hill Hill Companies, Inc. Permission required for reproduction or display. Proteïna plegada parcialment Proteïna Xaperona S - Proteïna plegada correctament http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Protein _folding.png#mediaviewer/File:Protein_folding. png. Tap ATP ADP + P A l'interior de la proteïna es creen, durant uns segons, les condicions hidrofiles necessaries pel plegament correcte de la proteïna. UVIC UNIVERSITAT DE VIC UNIVERSITAT CENTRAL DE CATALUNYA EFCH-I, Grau Biomolècules

Estructura Quaternària de les Proteïnes

1.2.3. PROTEINES: ESTRUCTURA QUATERNARIA 11

Disposició de Cadenes Polipeptídiques

• Disposició de 2 o més cadenes polipeptidiques.
• Enllaços d'estabilització, son similars als de l'estructura terciaria, excepte els ponts de disulfur ESTRUCTURA TERCIÀRIA versus MIOGLOBINA ESTRUCTURA QUATERNÀRIA HEMOGLOBIN homotretràmer Red Blood Cell .ß Chain a Chain Iron . Heme Group . ß Chain .a Chain UVIC UNIVERSITAT DE VIC UNIVERSITAT CENTRAL DE CATALUNYA D depositphotos Image ID: 387168588 www.depositphotos.com EFCH-I, Grau Infermeria Tema 2: Biomolecules