Le proteine: caratteristiche, struttura e importanza biologica

LE PROTEINE

Caratteristiche: sono catene (polimeri) di amminoacidi sono il più abbondante materiale biologico negli organismi animali sono essenziali per la struttura e le funzioni degli esseri viventi Le informazioni per la costruzione delle proteine sono contenute nei geni, cioè nelle sequenze di DNA.

MACROMOLECOLE BIOLOGICHE

In tutti i tessuti viventi sono presenti quattro tipi di macromolecole approssimativamente nelle stesse proporzioni reciproche. I tessuti viventi contengono il 70% di acqua.

MOLECOLE BIOLOGICHE

Proteine (polipeptidi) Acidi nucleici loni e piccole molecole Carboidrati (polisaccaridi) LipidiProteine: molecole «tuttofare»! Tutte le proteine sono polimeri di composti chiamati amminoacidi. Esistono 20 amminoacidi diversi, che combinati fra loro formano milioni di tipi diversi di proteine ...

Phe Gly Glu Asn Gin Ala Arg Pro Tyr Ser Trp Met Asp lle Leu Ly's Cys Val HIR alpha helix beta sheet

RUOLI BIOLOGICI DELLE PROTEINE

CLASSE FUNZIONALE E RUOLO

CLASSE FUNZIONALE	RUOLO	ESEMPI
Proteine strutturali	Formazione di strutture biologiche	collagene, cheratine proteoglicani
Enzimi	Catalizzatori	ossidoriduttasi, trasferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi
Proteine di trasporto	trasporto molecole a distanza, trasporto transmembrana	emoglobina, albumina di siero trasportatore glucosio, canali ionici
Proteine contrattili/motili	contrazione e movimento	impalcatura cellulare motori cellulari, muscoli
Proteine di riserva	riserve di nutrienti, metalli	ovalbumina ferritina
Proteine protettive	sistema immunitario coagulazione	immunoglobuline trombina/fibrinogeno
Recettori/regolatori	ormoni, recettori di membrana, repressori/attivatori	insulina, recettori cellule T repressore lac
Altre	funzioni esoteriche	proteine antigelo

Biochimica

FUNZIONE STRUTTURALE

Capelli, unghie, piume, corna, cartilagine, tendini.

FUNZIONE PROTETTIVA

Proteine che aiutano a sconfiggere i microrganismi (come gli anticorpi) o permettono la coagulazione del sangue (come il reticolo di fibrina).

FUNZIONE REGOLATORIA

Controllano le funzioni delle cellule e formano alcuni ormomi (come i cristalli di ormone della crescita nell'immagine).

FUNZIONE CONTRATTILE

Permettono ai muscoli di contrarsi, al cuore di pompare sangue e agli spermatozoi di muoversi.

FUNZIONE DI TRASPORTO

Trasportano molecole, come per esempio l'ossigeno o il ferro, attraverso il corpo.Le proteine sono polimeri di amminoacidi. Svolgono molteplici funzioni e ognuna di esse ha una forma specifica indispensabile per il lavoro che deve svolgere.

Amminoacidi: Struttura Generale

Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi ...

1. un atomo di idrogeno
2. un gruppo amminico
3. un gruppo carbossilico (acido)
4. un gruppo "R" diverso per ciascuno dei 20 amminoacidi.

H L H O H N C c H RH O H N-C C OH H H H.N-C-COOH 2 R HAmminoacido Amminoacido

Amminoacidi e Gruppi R

COO" COO- COO I + H3N-C-H H3N -C-H 1 H3N-C-H + 1 CH3 CH / Glicina CH3 CH3 COO- Alanina Valina I H3N-C-H + - COO COO- CH2 I H3N-C-H + + H3N-C-H CH - CH2 H-C-CH3 - CH2 CH2 COO - H C. + H2N CH2 I Metionina Isoleucina I H2C-CH2 Prolina COO COO )- H3N-C-H I H3N-C-H I CH2OH Serina COO- Cisteina COO- - COO- H3N-C-H + I H3N-C-H - CH2 I I I H-C -OH C C I CH3 H2N H2N Glutammina COO- coo- COO- I - + H3N-C-H H3N-C-H H3N-C-H I I CH2 CH2 CH2 NH OH Fenilalanina Tirosina Triptofano Gruppi R a carico negativo COO- COO- - - + H3N-C-H 1 CH2 COO- - CH2 COO Aspartato Glutammato Polari, Gruppi R non caricati Non polari, Gruppi aromatici + I + H3N-C-H I CH2 I CH2 Treonina Asparagina I + I + H3N-C-H H3N-C-H H3N-C-H Gruppi R a carico positivo CH2 - 1 CH2 - CH2 - C-NH+ CH2 - CH2 CH2 - CH2 I CH C -NH+ CH2 I 1 +NH3 C =NH2 1 NH2 Lisina Arginina Istidina Non polari, Gruppi R alifatici COO I I H COO- COO- I + S I CH CH3 H3N-C-H 1 CH2 I NH I /. CH3 CH3 Leucina CH2 I SH + +COME SI CREA IL POLIMERO?

Formazione del Polimero Proteico

R H R H I I HO-C-C-N-H + HO-C-C-N-H 1 - O H O H R H R H 1 1 1 HO-C-C-N-C-C-N-H = o H ) H + H20LEGAME PEPTIDICO: HHO H - N - C - C -OH 1 R HHO H - N - C - C -OH İ R' H2O HHO | | | H - N - C - C -OH 1 HHO H - N -C -C -OH 1 1 R R 1 HHOHHO - = - = H - N - C -C - N -C -C -OH 1 1 R R G. MerlinoPROTEINE

Struttura delle Proteine

ala Catena di amminoacidi gly leu leu gly gly val val lys lys his lys lys lys gly ala his Catena di amminoacidi Struttura primaria Struttura secondaria Struttura terziaria Struttura quaternaria La sequenza di amminoacidi che forma la struttura primaria determina, in conseguenza dei legami idrogeno che si formano tra di loro, dei ripiegamenti caratteristici che ne condizionano la struttura secondaria. A causa delle interazioni tra i gruppi R dei diversi amminoacidi, la struttura secondaria può ancora ripiegarsi a costituire la struttura terziaria di alcune proteine. Infine, molte proteine sono formate da più catene di amminoacidi legate tra loro, che nel loro insieme rappresentano la struttura quaternaria.

Livelli di Struttura delle Proteine

Primary structure Amino acids Becondary structure 6 B-pleated those Terti 30 Livelli di struttura delle proteinelegame peptidico monomeri (amminoacidi) 0 0 0 H H H H R R C C N C C N C N c C N c C R R H H H H 0 0 legame a idrogeno & elica La struttura primaria di una proteina è la sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica. La struttura secondaria è il ripiegamento dovuto ai legami a idrogeno tra le parti costanti degli amminoacidi.loop foglietto B legame a idrogeno ponte disolfuro ox elica subunità 1 subunità 2 subunità 3 subunità 4 La struttura terziaria è la conformazione finale della molecola causata dalle interazioni tra i gruppi R. Alcune proteine hanno una struttura quaternaria, cioè sono formate da più catene rilegate. Immunoglobulina (4 catene polipeptidiche)

Gli Enzimi nelle Reazioni Cellulari

13. Gli enzimi nelle reazioni cellulari substrato sito attivo lattosio

1. Ciascun enzima ha un sito attivo che riconosce il substrato della reazione.

lattasi

1. In seguito al legame con l'enzima, il lattosio causa una modifica nella conformazione della lattasi: ora substrato ed enzima si incastrano perfettamente e la reazione può essere avviata.

glucosio galattosio

1. Il legame tra i due zuccheri semplici che compongono il lattosio viene rotto e i due zuccheri semplici vengono liberati.

Gli enzimi sono catalizzatori, cioè accelerano le reazioni chimiche. Sono proteine globulari che hanno un sito attivo specifico e interagiscono con le molecole substrato, facilitando la rottura o la formazione di legami chimici.Un enzima NON fa parte dei reagenti o dei prodotti della reazione chimica che catalizza.

Esempi di Enzimi e Loro Funzioni

amilasi amido glucosio ATP sintasi ADP + P ATP glicogeno sintasi glucosio glicogeno DNA polimerasi nucleotidi DNA substrati (=reagenti) prodotti enzimiDenaturazione

Denaturazione Proteica

Proteina normale Proteina denaturata La rinaturazione può essere impossibile! Una proteina può in certe condizioni essere denaturata in modo irreversibile, per esempio dal calore.